โครงการนี้ศึกษาถึงความสัมพันธ์ระหว่างโครงสร้างและหน้าที่ของเอนไซม์ โดยใช้ BGlu1 β-glucan β-glucosidase ของข้าว และ isoflavonoid β-glucosidase ของฉนวนและพะยูงเป็นต้นแบบ ได้ศึกษาโครงสร้างผลึกของ BGlu 1 β-glucosidase ของข้าวในสภาพที่ไม่มีสารยับยั้งที่ค่า resolution ประมาณ 2.2 A0 และพบว่าโครงรูปของ BGlu l ของข้าวมีลักษณะทั่วไปคล้ายกับเอนไซม์ในกลุ่ม glycosyl hydrolase family 1 (GH1) คือประกอบด้วยแผ่นจีบบีต้าและเกลียวแอลฟาอย่างละ 8 สาย เรียงสลับกัน และมีกรดอะมิโน หมู่เร่ง ได้แก่ กลูทาเมท ตำแหน่งที่ 176 (E176) ซึ่งมีหมู่แขนงข้างทำหน้าที่เป็นหมู่ให้โปรตอน และ กลูทาเมท ตำแหน่งที่ 386 (E386) ซึ่งมีหมู่แขนงข้างเป็นหมู่รับโปรตอน โดยพบอยู่ที่ปลายคาร์บอกซีของแผ่นจีบบีต้าลำดับที่ 4 และ 7 ตามลำดับ ตรงส่วนที่โค้งที่ต่อจากส่วนปลายของแผ่นจีบบีต้าแต่ละสายได้มาประกอบกันขึ้นเป็นบริเวณเร่งที่มีความลึก ซึ่งรูปร่างดังกล่าวเป็นลักษณะที่เหมาะสำหรับเอนไซม์ในการเข้าจับกับสับสเตรทซึ่งเป็นโอลิโกแซคคาไรด์ นอกจากนี้ยังพบว่ากรดอะมิโนที่อยู่บริเวณนี้มีความผันแปรอย่างมากเมื่อเทียบกับโครงสร้างเอนไซม์ในกลุ่ม GH1 ชนิดอื่น ๆ นอกจากนี้ยังได้ใช้วิธี site-directed mutagenesis ในการดัดแปลงชนิดกรดอะมิโนเพื่อยืนยันตำแหน่งของกรดอะมิโนที่เป็นหมู่เร่ง เอนไซม์ BGlu 1 มีบริเวณจับกับโมเลกุลน้ำตาลหน่วยย่อยในสายโอลิโกแซคคาไรด์ แบ่งเป็นร่องย่อย ๆ ได้นำข้อมูลโครงสร้างผลึกของเอนไซม์ในสภาพที่จับอยู่กับ 2-F-glucoside มาสร้างแบบจำลอง เพื่อศึกษาอันตรกริยาระหว่างกรดอะมิโนที่อยู่บริเวณเร่งตำแหน่ง -1 ของเอนไซม์กับสับสเตรท สามชนิด ได้แก่ laminaribiose, cellobiose และ cellotriose รวมทั้งศึกษาอันตรกริยาระหว่างเอนไซม์ที่ได้ดัดแปลงกรดอะมิโนหมู่เร่งคือกลูทาเมทตำแหน่ง 176 ไปเป็นกลูทามีน กับ cellopentaose จากการเปรียบเทียบความจำเพาะต่อสับสเตรทระหว่างเอนไซม์ BGlu 1 ของข้าว กับเอนไซม์ BGQ60 ของข้าวบาร์เลย์ พบว่าเอนไซม์ของข้าวบาร์เลย์ย่อย cellobiose และ β-mannoside ได้ดีกว่าเอนไซม์ของข้าว ในขณะที่ BGlu 1 ของข้าวกลับสามารถย่อย cellotriose และ β-glucoside ได้ดีกว่าเอนไซม์ของข้าวบาร์เลย์ ด้วยเหตุนี้จึงได้ดัดแปลงกรดอะมิโน 4 ตัว ของ BGlu 1 ตรงบริเวณเร่งตำแหน่ง +1 และ +2 ซึ่งคาดว่าจะทำหน้าที่จับกับสับสเตรท ไปเป็นกรดอะมิโนชนิดที่พบบนเอนไซม์ของข้าวบาร์เลย์ จากการศึกษาจลนศาสตร์ในการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์กลายพันธุ์กับสับสเตรทชนิดต่าง ๆ พบว่ากรดอะมิโนตำแหน่ง 1179, N190 และ N245 มีส่วนร่วมในการเข้าจับกับสับสเตรท อย่างไรก็ตามความจำเพาะในการย่อยสับสเตรทของเอนไซม์กลายพันธุ์ของข้าวเหล่านี้กลับไม่เหมือนกับเอนไซม์ของข้าวบาร์เลย์อย่างที่คาดการณ์ไว้ ได้ศึกษาความจำเพาะในการย่อยสับสเตรทของเอนไซม์ Dnbglu2 β-glucosidase ของฉนวนโดยทดสอบกับสับสเตรทที่แยกได้จากเมล็ดฉนวน และ isoflavonoid glycosides ชนิดต่าง ๆ พบว่า เอนไซม์สามารถย่อย isoflavonoid 7-O- β-glucoside ได้ดี โดยตัดน้ำตาลไดแซคคาไรด์ที่ต่ออยู่ในโมเลกุลสารนี้ออกมา สับสเตรทธรรมชาติในเมล็ดฉนวน ที่พบมากที่สุดมีสองชนิดคือ dalpatein 7-O-β-D-apiofuranosyl-1, 6-β-D-glucospyranoside และ dalnigrein 7-O-β-D-apiofuranosyl-1, 6-β-D-glucospyranoside เอนไซม์สามารถจะย่อย acuminose ซึ่งเป็นไดแซคคาไรด์ออกจากโมเลกุลไกลโคไซด์ทั้งสองชนิด ได้เพิ่มจำนวน Dnbglu2 cDNA ของฉนวน แล้วนำไปใช้ผลิตเอนไซม์ในยีสต์สายพันธุ์ Pichiapastoris เอนไซม์ที่ผลิตได้มีจำเพาะในการเร่งปฏิกิริยาคล้ายกับเอนไซม์เบต้ากลูโคซิเดสที่พบในเมล็ดของฉนวน โดยสามารถย่อย isoflavonoid-7-O-diglycosides ของฉนวนได้ดีกว่า dalcochinin β-D-glucoside ของพะยูง ซึ่งตรงข้ามกับเอนไซม์ของพะยูง จากการศึกษาโครงสร้างจำลองของเอนไซม์ของฉนวนและพะยูงพบความแตกต่างตรงกรดอะมิโน 2 ตำแหน่งที่จับกับส่วน aglycone ของสับสเตรท เมื่อดัดแปลงกรดอะมิโนบนเอนไซม์ของพะยูง ตรงตำแหน่งที่ความแตกต่างดังกล่าว ให้กลายไปเป็นกรดอะมิโนชนิดที่พบบนเอนไซม์ Dnbglu2 ของฉนวน พบว่าความจำเพาะในการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์พะยูงที่กลายพันธุ์เปลี่ยนไปเพียงเล็กน้อย แต่เมื่อเปลี่ยนกรดอะมิโนทั้งสองตำแหน่งพบว่า เอนไซม์พะยูงที่กลายพันธุ์สามารถย่อย dalpatein 7-O-β-D-apiofuranosyl-1, 6-β-D-glucospyranoside และ dalnigrein 7-O-β-D-apiofuranosyl-1, 6-β-D-glucospyranoside ได้ดีขึ้ นอกจากนี้เบต้ากลูโคซิเดสของฉนวนยังสามารถย่อยน้ำตาลออกจาก isoflavonoid glycosides ที่พบในถั่วเหลืองได้ดี ซึ่ง isoflavones ที่ถูกปลดปล่อยออกมามีฤทธิ์ต้านอนุมูลอิสระ ความรู้ที่ได้จากการศึกษาเบต้ากลูโคซิเดสของข้าว ฉนวนและพะยูงนี้ สามารถนำมาอธิบายการทำงานของเอนไซม์ และพบความเป็นไปได้ในการนำเอนไซม์มาใช้ประโยชน์ทางการเกษตรและอุตสาหกรรมอาหาร