ซีรีนโปรตีนเอสและสารยับยั้งซีรีนโปรตีนมีหลายชนิดในกระดูกอ่อนของข้อและไม่มีหน้าที่ในการทำลายกระดูกอ่อนโดยตรง เอนไซม์ทรานส์กลูตามิเนสในกระดูกอ่อนของข้อคือแฟคเตอร์ XIII (ซึ่งใช้ในการแข็งตัวของเลือด) อาจมีหน้าที่สานเมตริกซ์เข้าด้วยกันโดยการสร้างพันธะไดเปปไทด์ และถูกปลุกฤทธิ์โดยทรอมบิน การศึกษานี้มีวัตถุประสงค์เพื่อหาแฟคเตอร์ VII ซึ่งเป็นซีรีนโปรตีเอสที่สามารถกระตุ้นทรอมบินและเปรียบเทียบปริมาณแทรปปิน-2ซึ่งเป็นสารยับยั้งซีรีนโปรตีเอสและเป็นสารตั้งต้นสำหรับเอนไซม์ทรานส์กลูตามิเนสในสภาพปกติและโรคข้อเสื่อม วีธีการวิจัย กระดูกอ่อนได้มาจากข้อเข่าจากการผ่าตัดเปลี่ยนข้อและผู้ที่เสียชีวิตจากโรคอื่นนอกเหนือจากโรคข้อ อิมมูโนฮิสโตเคมิสตรีใช้ในการหาแฟคเตอร์ VII อีไลช่าใช้ในการวัดปริมาณของแทรปปิน-2 ผลการวิจัย แฟคเตอร์ VII มีอยู่ในกระดูกอ่อนที่ปกติและที่เป็นโรคโดยพบอยู่ในไซโทพลาซึมของเซลล์เท่านั้นและพบในทุกโซนของกระดูกอ่อน ปริมาณของแทรปปิน-2 ในกระดูกอ่อนที่เป็นโรคมีมากกว่าในกระดูกอ่อนที่ปกติอย่างมีนัยสำคัญทางสถิติ (p-value<0.01) คือ 22.99 + 1.28 และ 14.97 + 1.92 นาโนกรัมต่อมิลลิกรัมน้ำหนักเปียกของกระดูกอ่อน ข้อสรุป แฟคเตอร์ VII และแทรปปิน-2อาจช่วยในการซ่อมเมตริกซ์ของโรคข้อเสื่อม แฟคเตอร์ VII ซึ่งเป็นซีรีนโปรตีเอสมีอยู่ในกระดูกอ่อนของข้อ อาจเป็นสารปลุกฤทธิ์ทรอมบินที่สำคัญ แทรปปิน-2ซึ่งเป็นสารยับยั้งซีรีนโปรตีนเอสถูกจับอยู่ในกระดูกอ่อนที่เป็นโรคมากกว่าที่ปกติโดยเอนไซม์ทรานส์กลูตามิเนสซึ่งถูกปลุกฤทธิ์โดยทรอมบิน The existence of serine proteases and their inhibitors is know to be unassociated with direct damage of articular cartilage. Coagulation factor XIII, a transglutaminase present in articular cartilage, may aid in the repair of extracellular matrix by forming isodipeptide bonds. The enzyme is activated by thrombin. The aims of this study were to identify coagulation factor VII capable of thrombin activation and compare the amount of trappin-2, a serine protease inhibitor and a transglutaminase substrate, in normal and diseased cartilages. Methods Articular cartilages were obtained from kness from total knee replacement surgery and from cadavers without arthritic conditions. Immunohistochemistry was performed to detect factor VII. ELISA was performed to measure trappin-2 levels. Results Factor VII was detected in both normal and diseased cartilages. Only intracytoplasmic staining was found in all zones of cartilages. No difference in staining pattern between normal and diseased cartilages was identified. Trappin-2 was present in osteoarthritic cartilages at higher amount than in normal cartillages (22.99 + 1.28 and 14.97 + 1.92 ng/mg of wet weight cartilage, respectively). In conclusion We demontrate factor VII, a serine protease, is present in articular cartilage. In the presence of thrombin capable of activating the transglutaminase, factor VII may have a role in activating thrombin. Trappin-2, a serine protease inhibitor, is integrated into osteoarthritic more than normal matrix in the presence of transglutaminase. This may aid in the repair of diseased matrix.