เนื้อปลานิล (Oreochromis niloticus) มีกิจกรรมทรานสกลูทามิเนส 60.8 ยูนิต/กรัมตัวอย่าง ซึ่งสูงสุดเมื่อเทียบกับปลาอื่นๆ อีก 11 ชนิดที่ศึกษา เอนไซม์ที่สกัดได้ (crude enzyme) แสดงกิจกรรมสูงสุดที่ 50?ซ แต่มีความคงตัวสูงสุดที่ 6?ซ เอนไซม์ที่สกัดได้สามารถเชื่อมโยงมัยโอซินสายหลัก (myosin heavy chain) เกิดเป็นพอลิเมอร์ขนาดใหญ่ สภาวะที่เหมาะสมสำหรับการเชื่อมโยงมัยโอซินสายหลักคือที่ความเข้มข้นโซเดียม คลอไรด์ 0.4 โมลาร์ นอกจากกิจกรรมของเอนไซม์แล้ว ความสามารถในการเชื่อมโยงมัยโอซินสายหลัก ยังขึ้นอยู่กับการละลายของแอคโตมัยโอซินและการเปิดตัวออกของกลุ่มไลซีนบน โครงสร้างของแอคโตมัยโอซิน ซึ่งเป็นสารตั้งต้นของทรานสกลูทามิเนส และเมื่อทำ crude enzyme ให้เข้มข้นขึ้นด้วย ultrafiltration พบว่า crude enzyme เข้มข้นสามารถเร่งปฏิกิริยาการเชื่อมโยงมัยโอซินสายหลักของซูริมิปลาปากคม ได้ดีที่ 37?ซ และสามารถเพิ่มแรง ณ จุดแตกหักของเจลซูริมิปลาปากคมได้มากกว่า 3 เท่าเมื่อเติม crude enzyme 100 ยูนิต/กรัมซูริมิ เอนไซม์ทรานสกลูทามิเนสจากปลานิลถูกทำให้บริสุทธิ์โดยวิธี ion exchange chromatography, gel filtration และ affinity chromatography โดยความบริสุทธิ์เพิ่มขึ้น 69.8 เท่าและได้ปริมาณผลผลิต 12.9% เอนไซม์บริสุทธิ์มีขนาด 85 กิโลดาลตันและมีค่าพี-ไอเท่ากับ 6.5 เอนไซม์บริสุทธิ์แสดงกิจกรรมสูงสุดในช่วงอุณหภูมิ 37-50?ซ และที่พี-เอช 7.5 เอนไซม์จำเป็นต้องมีแคลเซียมไอออนเพื่อเร่งปฏิกิริยา ดังจะเห็นได้จากการยับยั้งด้วย EDTA และ EGTA ปริมาณแคลเซียมที่เหมาะสมต่อการเร่งปฏิกิริยาคือ 1.25 มิลลิโมลาร์ กิจกรรมของเอนไซม์ลดลงเมื่อความเข้มข้นของโซเดียมคลอไรด์เพิ่มขึ้นในช่วง 0-1.5 โมลาร์ กิจกรรมของเอนไซม์สามารถถูกยับยั้งด้วย chloromercuribenzoic acid (PCMB), N-ethylmaleimide (NEM), iodoacetamide (IAA), คอปเปอร์ไอออน และ ซิงค์ไอออน ซึ่งแสดงว่ากลุ่มซัลฟไฮดริลมีบทบาทในการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์