เอนไซม์ซาร์สโคโรนาไวรัส โปรติเอส เป็นหนึ่งในเอนไซม์เป้าหมายสำคัญสำหรับการ พัฒนายาต้านโรคซาร์ส ถึงปัจจุบันมีการศึกษาหาตัวยับยั้งที่ออกฤทธิ์กับเอนไซม์โปรติเอสนี้หลาย ชนิดโดยนักวิจัยหลากหลายกลุ่ม แต่ถึงขณะนี้ ยังไม่มียาที่ใช้ในการรักษาโดยตรง อย่างไรก็ตาม มี รายงานการวิจัยว่า การใช้ยาผสมริโทนาเวียและโลปินาเวีย แสดงผลที่ดีในทางคลินิก และเพื่อความ เข้าใจข้อมูลพื้นฐานทางโครงสร้างของยาและเอนไซม์ งานวิจัยนี้จึงทำการศึกษาสารประกอบเชิงซ้อน ของซาร์สโปรติเอสกับยาริโทนาเวียและโลปินาเวีย ด้วยวิธีจำลองกลศาสตร์เชิงพลวัต โดยหวังว่า ข้อมูลและผลวิเคราะห์ทางโครงสร้างที่ได้ จะเป็นประโยชน์ทางหนึ่งสำหรับการคัดกรองและ ออกแบบยาเพื่อใช้ในการรักษาโรคซาร์สต่อไปในอนาคต สำหรับผลการศึกษาในส่วนของความ ยืดหยุ่นของโครงสร้างยาเมื่อจับกับเอนไซม์ พบว่าในส่วนของยาโลปินาเวียเกิดพันธะไฮโดรเจนกับ เอนไซม์จำนวนหกพันธะ ส่วนยาริโทนาเวียเกิดเจ็ดพันธะและจับกับเอนไซม์ซาร์สโปรติเอสได้ดีกว่า SARS-CoV main protease is one of the important targets for drug development. To date, many inhibitors are investigating by many researchers but no effective drugs are established. However, it was found that a mixture of HIV-I proteinase inhibitors, lopinavir and ritonavir, exhibits signs of effectiveness against the SARS virus. To understand the dynamics behaviors in the hope that comparative analysis of structural details would provide information to future design of new potent SARS-CoV selective inhibitors, the molecular dynamic (MD) simulations of enzyme complexed with inhibitors; ritonavir and lopinavir, were carried out. The flexibility of the inhibitors in the binding region was discussed. The results show that flap closing was clearly observed when inhibitors bind to the active site of SARS-CoV. Six hydrogen bonds were detected in the SARS-LPV system while seven hydrogen bonds were found in SARS-RTV system. In addition, ritonavir was observed to fit better to the SARS-CoV 3CLpro cavity than the lopinavir