ยีนบริเวณที่กำหนดรหัสการสร้างโซเดียม/โปรตอนแอนติพอร์เตอร์จากไซยาโนแบคทีเรียทนเค็ม ~iAphanothece halophytica, apnha~iP ได้ถูกแยกโดยใช้เทคนิคอินเวอร์สพีซีอาร์พบว่ายีนนี้ถอดรหัสให้เป็นโปรตีนซึ่งประกอบด้วย 521 กรดอะมิโน มีมวลโมเลกุล 56,881 ดาลตันเมื่อวิเคราะห์ hydropathy plot ประกอบกับโปรแกรม transmembrane predictionพบว่าโปรตีน ApNhaP ประกอบด้วย transmembrane 11 segment จากการเปรียบเทียบความคล้าย (homology) ของยีนนี้กับกลุ่มของโซเดียม/โปรตอนแอนติพอร์เตอร์ในฐานข้อมูล พบว่าโซเดียม/โปรตอนแอนติพอร์เตอร์จาก ~iA. halophytica~i มีความคล้ายกับโซเดียม/โปรตอนแอนติพอร์เตอร์ของพืช (~iSOS1~i และ ~iAtNHX1~i จาก ~iArabidopsis~i) สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม (~iNHEs~i จากมนุษย์) และแบคทีเรีย (~inhaP~i จาก ~iPseudomonas~i และ~isynnhaP~i จาก ~iSynechocystis~i) แต่แสดงความจำเพาะต่อการแลกเปลี่ยนแคทไอออนโปรตอน โปรตีน ApNhaP ซึ่งเป็นผลิตภัณฑ์ของยีน ~iapnha~iP แสดงกิจกรรมของการแลกเปลี่ยนโซเดียม/โปรตอน ตั้งแต่ช่วงพีเอชทดสอบ 5-9 และสามารถคอมพลีเมนต์กับสายพันธุ์กลายพันธุ์~iE. coli~i TO114 ((+,D)~inhaA~i(+,D)~inhaB~i(+,D)~ichaA~i) โปรตีน ApNhaPไม่ปรากฏกิจกรรมการแลกเปลี่ยนลิเทียม/โปรตอนทุกค่าพีเอชทดสอบ แต่แสดงกิจกรรมการแลกเปลี่ยนแคลเซียม/โปรตอนในช่วงพีเอชที่เป็นด่าง ในการศึกษาครั้งนี้ได้สร้างยีนลูกผสม 2 ชนิดคือ ~iapsynnha~iP และ ~isynapnha~iP ซึ่งชนิดแรกกำหนดรหัสการสร้างบริเวณปลายเอ็น(N-terminal) ซึ่งเป็นส่วน transmembrane ของยีน ~iapnha~iP และบริเวณปลายซี(C-terminal) ซึ่งเป็นส่วน cytosolic ของยีน ~isynnha~iP ส่วนชนิดที่สองรหัสการสร้างบริเวณปลายเอ็น ซึ่งเป็นส่วน transmembrane ของยีน ~isynnha~iP และบริเวณปลายซีซึ่งเป็นส่วน cytosolic ของยีน ~iapnha~iP ผลิตภัณฑ์ของยีนลูกผสมทั้งสองชนิดคือ ASNhaPและ SANhaP ถูกนำมาตรวจสอบกิจกรรมการแลกเปลี่ยนแคทไอออน/โปรตอน เปรียบเทียบกับโปรตีนต้นตอ (ApNhaP และ SynNhaP) เป็นที่น่าสนใจว่าโปรตีนลูกผสม ASNhaP แสดงกิจกรรมการแลกเปลี่ยนลิเทียม/โปรตอน ซึ่งไม่เคยตรวจสอบพบใน ApNhaP ส่วนยีนลูกผสมชนิด SANhaP มีกิจกรรมการแลกเปลี่ยนทั้งโซเดียม/โปรตอน และลิเทียม/โปรตอนลดลง จากผลที่ได้แสดงให้เห็นว่าปลายด้านซีมีส่วนเกี่ยวข้องกับความจำเพาะในการแลกเปลี่ยนไอออน อีกส่วนหนึ่งในงานวิจัยนี้ได้ตรวจสอบการย่อยสลายไกลซินบีเทนใน ~iA. halophytica~iพบว่าสภาวะที่มีผลในการชักนำให้เกิดการย่อยสลายไกลซีนบีเทนเกิดขึ้นเมื่อเซลเผชิญกับภาวะความเครียดของเกลือที่ลดต่ำลง ซึ่งในการย่อยสลายไกลซีนบีเทนนี้พบว่าเป็นผลมาจากการทำงานของเอนไซม์บีเทน-โฮโมซิสเตอีนเมทิลทรานเฟอเรส เมื่อเซลเผชิญภาวะความเครียดของเกลือที่ลดลงจาก 2.0 โมลาร์เป็น 0.5 โมลาร์โซเดียมคลอไรด์เป็นเวลา 3 ชั่วโมงปริมาณไกลซีนบีเทนในเซลลดลงประมาณ 50 เปอร์เซ็นต์ และกิจกรรมของเอ็นไซม์เพิ่มขึ้นจาก 0 เป็น 460 นาโนโมล ชั่วโมง('-1) มิลลิกรัมโปรตีน('-1) กิจกรรมของเอ็นไซม์เพิ่มขึ้นเล็กน้อยเมื่อเซลเผชิญภาวะขาดคาร์บอนและไนโตรเจนในอาหารเลี้ยงเชื้อ ได้ทำเอนไซม์บีเทน-โฮโมซิสเตอีนเมทิลทรานสเฟอเรสให้บริสุทธิ์บางส่วนโดยการผ่านคอลัมน์โครมาโตกราฟี hydroxyapatite DEAE-Sepharose CL-6B และ Sephadex G-200ตามลำดับและพบว่าเอนไซม์มีความบริสุทธิ์เพิ่มขึ้น 24 เท่า ได้ปริมาณผลผลิตสุดท้าย 11เปอร์เซ็นต์ และให้ค่ากิจกรรมจำเพาะเท่ากับ 595 นาโนโมล ชั่วโมง('-1) มิลลิกรัมโปรตีน('-1)เมื่อตรวจสอบมวลโมเลกุลของเอนไซม์ในภาวะที่เสียสภาพโดยการทำ SDS-PAGE พบว่าขนาด45 กิโลดาลตัน และมวลโมเลกุลของเอนไซม์ในภาวะธรรมชาติมีขนาด 350 กิโมดาลตัน ชี้ให้เห็นว่า เอนไซม์นี้มีลักษณะโครงสร้างที่ประกอบด้วยหน่วยย่อย 8 หน่วย เอนไซม์แสดงกิจกรรมสูงสุดที่ 37 องศาเซลเซียส พีเอช 7.5 ค่า Km สำหรับไกลซีนบีเทนและแอล-โฮโมซีสเตอีน เท่ากับ4.3 มิลลิโมลาร์และ 1.3 มิลลิโมลาร์ตามลำดับ เอนไซม์ถูกยับยั้งการทำงานด้วย 5 มิลลิโมลาร์ไดเมทิลไกลซีนประมาณ 70 เปอร์เซ็นต์ ส่วนซาร์โคซีนมีผลยับยั้งการทำงานของเอ็นไซม์เล็กน้อยสารอานาลอกของไกลซีนบีเทนสองชนิดคือโคลีนและบีเทนแอลดีไอด์ ได้ถูกทดสอบผลต่อกิจกรรมของเอนไซม์ พบว่า 5 มิลลิโมลาร์โคลีนมีผลต่อการยับยั้งกิจกรรม 60 เปอร์เซ็นต์ ในขณะที่2.5 มิลลิโมลาร์บีเทนแอลดีไฮด์ยับยั้งกิจกรรมการทำงานของเอนไซม์ทั้งหมด โซเดียมคลอไรด์ที่ความเข้มข้น 200 มิลลิโมลาร์ยับยั้งกิจกรรมการทำงานของเอนไซม์ทั้งหมดเช่นกัน