ไซโคลเดกซ์ทรินไกลโคซิลทรานสเฟอเรสจากเชื้อBacillus sp. A11 ผ่านการทำให้บริสุทธิ์โดยการดูดซับด้วยแป้ง ตกตะกอนด้วยแอมโมเนียมซัลเฟตที่ความเข้มข้นอิ่มตัว 40-80 เปอร์เซ็นต์ และโครมาโตกราฟีแบบคอลัมน์ดีอีเออี-เซลลูโลส มีแอคติวิตีจำเพาะ 5,000 ยูนิต/มิลลิกรัมโปรตีน มีความบริสุทธิ์ 44.8 เท่า และให้ผลผลิต30 เปอร์เซ็นต์ เมื่อทำการตรวจสอบความบริสุทธิ์และแอนติวิตีของเอนไซม์ด้วยพอลีอะครีละไมล์เจลอิเลคโตรโฟรีซีสแบบไม่เสียสภาพ พบว่าเอนไซม์บริสุทธิ์ให้แถบโปรตีนตรงกับแถบอะไมโลไลติกแอคติวิตี และ CD-formingแอคติวิตี 2 แถบ คือ แถบเข้มและแถบจาง และพบโปรตีนแถบสำคัญแถบเดียวในระบบเจลที่มีโซเดียมโคเดซิลซัลเฟตเมื่อนำเอนไซม์บริสุทธิ์ไปหาองค์ประกอบของกรดอะมิโนพบว่ามีกรดอะมิโนประเภทโพลาร์ประมาณ 60 โมลเปอร์เซ็นต์ซึ่งเป็นกรดอะมิโนชนิด acidic อันได้แก่ กรดแอสพาติกแอสพาราจีน กรดกลูตามิก และกลูตามีน ในปริมาณสูง(ประมาณ 25 โมลเปอร์เซ็นต์) จากนั้นได้หาลำดับกรดอะมิโนที่ด้านปลายอะมิโน 20 ตัวแรก พบว่าเป็น ala, pro, asp,thr, ser, asn, tyr, asn, lys, glu, asn, phe,arg, tyr, asp, val, ile, gln, และ ile ตามลำดับการออกแบบโอลิโกนิวคลีโอไทด์ขนาด 17 เบส 2 สาย จากการเปลี่ยนรหัสลำดับกรดอะมิโนทางด้านปลายอะมิโนที่หาได้ส่วนทางด้านปลายคาร์บอกซิล มาจากการเปรียบเทียบกรดอะมิโนของ CGTase จาก bacillus sp.A11 กับแบคทีเรียสายพันธุ์อื่นที่ผลิต CGTase ให้ชื่อว่า PNB 5' H O - G T A (C/T)T A T G A T G T A G C G - O H 3' และ PCC 5'H O - CAACAAGCA(G/C)AATTTCC-OH 3' ตามลำดับ แล้วทำการติดฉากด้วย [(...)-('32)P] ที่ปลาย 5' [PO(,4)]('3-)ของโอลิโกนิวคลีโอไทด์แล้วใช้เป็นตัวติดตามยีน CGTaseซึ่งเตรียมโดยการนำดีเอ็นเอของโครโมโซมจาก bacillussp.A11 ที่ย่อยด้วยเรสติกชันเอนไซม์ Sau 3AI แบบไม่สมบูรณ์มาเชื่อมกับตำแหน่ง BamHI บนเวกเตอร์ pUC18แล้วเคลื่อนย้ายรีคอมบิแนนท์พลาสมิดเข้าสู่เซลล์เจ้าเรือนE. coli strain DH5(...) โดยการติดตามด้วยวิธีโคโลนีไฮบริไดเซชัน วิธีติดตามแอคติวิตีในการย่อยแป้งแล้วเกิดclear zone และติดตามแอคติวิตีในหลอดทดลองด้วยวิธีDextrinizing activity, Phenol red inclusioncomplex test (PICT) และ CD- trichloroethyleneassay พบว่ามี 5 ทรานสฟอร์แมนท์ที่สามารถผลิต CGTaseโดย ทรานสฟอร์แมนท์ 909 แสดงแอคติวิตีสูงที่สุดแต่ต่ำกว่าBacillus sp.A11 ดังนั้นจึงทำการศึกษาแหล่งที่ให้Dextrinizing activity พบว่าที่บริเวณนอกเซลล์periplasmic space และตะกอนเซลล์มีแอคติวิตี 87.5,11.7 และ 1.3 เปอร์เซ็นต์ ตามลำดับ ผลการวิเคราะห์ผลิตภัณฑ์ CDs ด้วย HPLC พบว่า CGTase ของทรานสฟอร์แมนท์909 ให้อัตราส่วน (...)-: Beta-: (...)-CD เป็น1: 4.6: 1.6 และแสดงสมบัติเหมือน CGTase ของ Vacillussp. A11 เมื่อตรวจสอบด้วยพอลีอะครีละไมล์เจลอิเลคโตรโฟรีซีส