ผู้วิจัยได้โคลนและวิเคราะห์ลำดับนิวคลีโอไทด์ของยีน quinoprotein alcohol dehydrogenase (PQQ-ADH) คือ adhA, adhB และ adhS จาก Acetobacter pasteurianus SKU1108 (สายพันธุ์ทนกรดอะซิติก) และ A. syzygii SKU19 (สายพันธุ์ไวต่อกรดอะซิติก) ยีนทั้งสามกำหนดการสร้างหน่วยย่อยของเอนไซม์ PQQ-ADH คือ subunit I (dehydrogenase) subunit II (cytochrome c) และ subunit III (ไม่ทราบหน้าที่) ตามลำดับ ใน A. pasteurianus SKU1108 subunit I, II และ III ประกอบด้วยกรดอะมิโนจำนวน 742, 472 และ 205 ซึ่งมีความคล้ายคลึงกับโปรตีนชนิดเดียวกันใน A. syzygii SKU19 เท่ากับร้อยละ 89, 86 และ 98.5 ตามลำดับ โดย subunit I ของ A. syzygii SKU19 มีกรดอะมิโนเพิ่มขึ้น 1 กรดอะมิโน นอกจากนี้ยังพบว่าใน subunit III ของ A. syzygii SKU19 มีการเปลี่ยนแปลงของกรดอะมิโน 3 ตำแหน่งเมื่อเทียบกับ A. pasteurianus SKU1108 คือ 75Val เป็น 75Ala, 134Arg เป็น 134Gly และ155Ile เป็น 155Thr นอกจากนั้น adhS disruptant (DPS) เจริญได้ดีกว่า wild type ในอาหารที่มีเอทานอล แม้ว่าจะไม่สามารถสร้างกรดอะซิติกและไวต่อกรดอะซิติกคล้ายกับสายพันธุ์กลาย CN6-2 จากการเปรียบเทียบกิจกรรมของเอนไซม์ PQQ-ADH และ NAD-dependent ADH (NAD-ADH) ในสายพันธุ์กลายดังกล่าว พบว่ามีการเหนี่ยวนำให้กิจกรรมของเอนไซม์ NAD-ADH สูงขึ้นในสายพันธุ์ CN6-2 และ DPS แต่ไม่ใช่ในสายพันธุ์ adhAB gene disruptant (DP3) และยังพบว่าเฉพาะเอทานอลไม่รวมกรดอะซิติก เหนี่ยวนำการแสดงออกของยีน adhS การเพิ่มปริมาณการแสดงออกของยีน adhS ไม่มีผลต่อการเพิ่มการผลิตกรดอะซิติกทั้งในสายพันธุ์เดิมและสายพันธุ์ adhS disruptant นอกจากนี้จากการทำdeletion analysis บริเวณ upstream ของยีน adhS แสดงให้เห็นว่าบริเวณที่คาดว่าเป็นโปรโมเตอร์ของยีนนี้อยู่ระหว่าง 118-268 คู่เบสทางด้าน upstream ของ initiation codon ผลจากการเปลี่ยนแปลงกรดอะมิโนที่ตำแหน่งต่างๆ เช่น 18Leu เป็น18Gln, 36Val เป็น 36Ile, 54Val เป็น 54Ile, 55Gly เป็น55Asp, 70Val เป็น 70Ala, 107Val เป็น107 Ala และการที่กรดอะมิโนจำนวน 22 ตัวตรงปลายคาร์บอกซีหายไป ไม่มีผลต่อกิจกรรมของเอนไซม์ PQQ-ADH ในขณะที่การเปลี่ยนนิวคลีโอไทด์ตัวที่ 15 จาก C เป็น A ตรงบริเวณที่คาดว่าเป็น ribosome binding site มีผลให้กิจกรรมของเอนไซม์ดังกล่าวต่ำลง และการที่กรดอะมิโนตำแหน่งที่ 104 เปลี่ยนจาก Thr เป็น Lys และการขาดหายของกรดอะมิโนจำนวน 73 และ 140 ตัวตรงปลายคาร์บอกซี มีผลให้มีการสูญเสียกิจกรรมของเอนไซม์อย่างสมบูรณ์