คัลมอดุลินซึ่งเป็นโปรตีนจับแคลเซียมในกลุ่มครอบครัวโปรตีน EF-hand เป็นตัวกลางสำคัญในการสื่อสารสัญญาณแคลเซียมของพืช ในงานวิจัยนี้ผู้วิจัยได้แยกยีน OsCam1-1 ด้วยวิธีพีซีอาร์จากจีโนมของข้าว พบว่ายีนมี ORF ขนาด 450 คู่เบสและมีอินทรอนแทรกอยู่หนึ่งบริเวณซึ่งเป็นตำแหน่งเดียวกับที่พบในยีนคัลมอดุลินโดยทั่วไปของพืช ในการสร้างโปรตีนรีคอมบิแนนท์ผู้วิจัยได้โคลนชิ้นซีดีเอ็นเอของยีน OsCam1-1 ใน Escherichia coli โปรตีนที่สร้างได้มีสมบัติจำเพาะของคัลมอดุลินคือเมื่อแยกด้วยเจลอิเลกโทรโฟริซิสจะเคลื่อนที่แตกต่างกันระหว่างภาวะที่มีแคลเซียมกับภาวะที่มี EGTA แสดงว่าโปรตีนรีคอมบิแนนท์นี้น่าจะเป็นโปรตีนจับแคลเซียม นอกจากนี้ยังพบว่าโปรตีนรีคอมบิแนนท์สามารถจับกับเพปไทด์จาก CaMKII ซึ่งเป็นโปรตีนเป้าหมายชนิดหนึ่งของคัลมอดุลิน จึงสรุปได้ว่าโปรตีน OsCaM1-1 น่าจะทำหน้าที่ของคัลมอดุลินจริง ในการหาโปรตีนเป้าหมายของ OsCaM1-1 ผู้วิจัยได้แยกโปรตีนที่สกัดได้จากข้าวที่ได้รับความเครียดที่เกิดจากความเค็มเป็นเวลา 2 ชั่วโมงด้วยวิธี 2D polyacrylamide gel electrophoresis ตามด้วยการตรวจวัดบนเมมเบรนโดยใช้โปรตีน OsCaM1-1 ที่เชื่อมต่อกับไบโอติน และจำแนกหาชนิดของโปรตีนโดยอาศัย peptide mass fingerprint จากการวิเคราะห์ด้วย MALDI-TOF mass spectrometry ประกอบกับการสืบค้นฐานข้อมูล พบว่าได้โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับกระบวนการหลายชนิดของเซลล์ซิ่งโปรตีนเหล่านี้น่าจะทำหน้าที่เป็นโปรตีนเป้าหมายของคัลมอดุลินในข้าวที่ได้รับความเครียดที่เกิดจากความเค็ม Calmodulin (CaM), members of the EF-hand family of Ca2+-binding proteins, represent important relays in plant calcium signals. Here, OsCam1-1 was isolated by PCR amplification of the rice genome. The gene contains an ORF of 450 base pairs with a single intron at the same position found in plant Cam genes. To examine OsCaM1-1 properties, the encoding cDNA was expressed in Escherichia coli. The electrophoretic mobility shift when incubated with Ca2+ indicates that recombinant OsCaM1-1 is a functional Ca2+-binding protein. In addition, OsCaM1-1 bound the CaMKII target peptide confirming its likely functionality as calmodulin. To identify OsCaM1-1 binding proteins, rice proteins extracted from 3-week old seedlings after experiencing salt stress (150 mM NaCl) for 2 hours were separated by 2D polyacrylamide gel electrophoresis followed by detection on membrane using biotinylated rOsCaM1-1. Proteins were identified by MALDI-TOF mass spectrometry-based peptide mass fingerprinting and database searching. As a result, the identified proteins were found to involve in several cellular processes and could potentially serve as CaM-binding proteins in rice under salt stress.