เชื้อไวรัสหัวเหลืองเป็นสาเหตุสำคัญของโรคหัวเหลืองซึ่งพบในฟาร์มเพาะเลี้ยงกุ้ง กุลาดำ เชื้อไวรัสหัวเหลืองที่ทำการแยกให้บริสุทธิ์ประกอบด้วยโปรตีนโครงสร้างหลัก 3 ชนิด คือ gp116, gp64 และ p20 ซึ่งมีขนาด 116, 64 และ 20 กิโลดาลตันตามลำดับ โดยพบว่า gp116 และ gp64 เท่านั้นที่มีการเติมหมู่คาร์โบไฮเดรต จากการหาลำดับนิวคลีโอไทด์ของ ORF3 ทำให้ทราบว่ายีนดังกล่าวสังเคราะห์โปรตีนสายยาวซึ่งมีกรดอะมิโน 1,664 ตัว และมีน้ำ หนักโมเลกุล 185 กิโลดาลตันโดยประมาณ (มีค่า pI เท่ากับ 6.68) เมื่อทำการวิเคระห์หาคุณ สมบัติที่ของกรดอะมิโนพบว่าโปรตีนดังกล่าวประกอบไปด้วยส่วนที่เป็น transmembrane 6 บริเวณ ส่วนที่เป็น ectodomain 3 บริเวณ รวมทั้งหลายบริเวณที่สามารถถูกเติมหมู่น้ำตาลได้ จากการหาลำดับที่ปลายด้าน N ของโปรตีน gp116 และ gp64 ที่สกัดจากเชื้อไวรัสมาเทียบกับ ลำดับกรดอะมิโนที่แปลมาจากลำดับนิวคลีโอไทด์ของ ORF3 ทำให้ทราบว่าโปรตีน gp116 และ gp64 ถูกสังเคราะห์มาจาก precursor โปรตีนตัวเดียวกันซึ่งผ่านขบวนการดัดแปลงโดยการย่อย ด้วยเอ็นไซม์โปรตีเอสซึ่งตัดพันธะเป็ปไทด์ระหว่าง Ala228 กับ Thr229 และระหว่าง Ala1127 กับ Leu1128 โดยบริเวณดังกล่าวอยู่ที่ปลายด้าน C ของ transmembrane เกลียวที่ 3 และเกลียวที่ 5 ตามลำดับ เมื่อนำลำดับกรดอะมิโนของ gp116 และ gp64 ของเชื้อไวรัสหัวเหลืองไปเทียบกับ ลำดับกรดอะมิโนของ gp116 และ gp64 ของเชื้อ GAV ปรากฏว่ามีความคล้ายคลึงกัน 83% และ 71% โดยประมาณ ความแตกต่างที่เด่นชัดคือใน GAV นั้นมีการเกิด deletion ของลำดับ กรดอะมิโนที่ด้าน N อยู่ 2 บริเวณ นอกจากนี้ยังพบว่าลำดับโปรตีน gp 116 และ gp64 ของ เชื้อไวรัสหัวเหลืองไม่มีความคล้ายคลึงกับโปรตีนของเชื้อไวรัสตัวอื่น ๆ ในฐานข้อมูล โปรตีน gp64 ที่ยังมี transmembrane และไม่มี transmembrane ถูกนำมาสังเคราห์ โดยวิธีทางพันธุวิศวกรรมในเชื้อแบคทีเรีย E. coli โดยพบว่าโปรตีนที่สร้างขึ้นมาโดยวิธีดัง กล่าวสามารถให้ปฏิกิริยาผลบวกกับ antibody ซึ่งเตรียมจากไวรัสที่ทำให้บริสุทธิ์ Yellow head virus (YHV) is a major agent of disease in farmed penaeid shrimp. YHV virions purified from infected shrimp contain 3 major structural proteins of Mr 116 kDa (gp116), 64 kDa (gp64) and 20 kDa (p20). Two different staining methods indicated that the p116 and p65 proteins are glycosylated. Nucleotide sequence analysis of the ORF3 gene indicated that it encodes a polypeptide of 1,664 amino acids with calculated Mr of 185,713 kDa (pI = 6.68). Hydropathy analysis of the deduced ORF3 protein sequence identified 6 transmembrane helices and 3 ectodomains containing multiple sites for N-linked and O-linked glycosylation. N-terminal sequence analysis of mature gp116 and gp64 proteins indicated that each was derived from ORF3 by proteolytic cleavage of the polyprotein between residues Ala228 and Thr229, and Ala1127 and Leu1128 located at the C-terminal side of transmembrane helices 3 and 5, respectively. Comparison with the deduced ORF3 protein sequences of Australian gill-associated virus (GAV) indicated 83% identity in gp64 and 71% identity in gp116 which featured 2 significant sequence deletions near the N-terminus. Database searches revealed no significant homology with other proteins. Recombinant gp64 with and without C-terminal transmembrane region expressed in E. coli was shown to react with antibody raised against native gp64 purified from virions.