ยีนถอดรหัสให้เอนไซม์ควิโนโปรตีน ควิเนตดิไฮโดรจิเนส จากเชื้อกลูโคโนแบคเตอร์ IFO3244 เป็นเอนไซม์ที่มีความจำเพาะสูงต่อควิเนตซึ่งเป็นซับสเตรทของเอนไซม์ จึงมีศักยภาพในการใช้เพื่อทำวิศวกรรมเมแทบอลิซึมเพื่อผลิตสารชิคิเมต ยีนดังกล่าวจึงได้ถูกโคลนและหาลำดับเบสที่ถูกต้อง จากการวิเคราะห์พบว่ายีนถอดรหัสให้เอนไซม์ควิโนโปรตีน ควิเนตดิไฮโดรจิเนส นี้ประกอบด้วย 2,475 คู่เบส ซึ่งถอดรหัสให้เอนไซม์ควิโนโปรตีน ควิเนตดิไฮโดรจิเนส ที่ประกอบด้วย 824 กรดอะมิโน ยีนดังกล่าวนี้มีโคดอนเริ่มต้นคือ TTG มีบริเวณลำดับของกรดอะมิโนที่ conserve และบริเวณลำดับของกรดอะมิโนจำเพาะของเอนไซม์ในกลุ่มที่มีไพโรโลควิโนลีนควิโนนเป็นหมู่ร่วมอย่างชัดเจน ผลการวิเคราะห์ phylogenetic ชี้ให้เห็นความคล้ายคลึงของยีนนี้ในเชื้อกลูโคโนแบคเตอร์ IFO3244 และยีน quinate/shikimate dehydrogenases ในเชื้อ Acinetobacter calcoaceticus ADP1 (56%) และความคล้ายคลึงบางส่วนกับ membrane-bound glucose dehydrogenase (mGDH) ในเชื้อ E. coli การทดลองเพื่อยืนยันหน้าที่ของยีนดังกล่าวทำได้โดยการโคลนและแสดงออกของยีนนี้ในเชื้อ Pseudomonas putida HK5 พบว่าเชื้อรีคอมบิแนนท์ที่มีพลาสมิด pBBR1-MCS5::qdh มีเอนไซม์แอคติวิตีประมาณ 0.13  0.01 mol.min-1.mg-1 ซึ่งคิดเป็น 30% ของเอนไซม์แอคติวิตีของเชื้อกลูโคโนแบคเตอร์ IFO3244 The quinate dehydrogenase (QDH) from the acetic acid bacteria, Gluconobacter oxydans IFO3244, exhibits high affinity towards quinate suggesting its applicable role in metabolic engineering of bacteria for shikimate production. The gene encoding QDH was cloned and sequenced. The nucleotide sequence analysis revealed a full-length qdh gene of 2,475 bp encoding a protein of 824 amino acids. The qdh gene has an unusual TTG translation initiation codon. The conserved regions and a signature sequence for quinoprotein family were clearly observed. The phylogenetic analysis demonstrated the relatedness of QDH to other bacterial quinate/shikimate dehydrogenases with highest similarity (56%) towards that of Acinetobacter calcoaceticus ADP1 and partial similarity (36%) of a membrane-bound glucose dehydrogenase (mGDH) of E. coli. The similarity hydropathy patterns between QDH and mGDH were depicted near the amino terminus. The function of the gene coding for QDH was confirmed by heterologous gene expression in a PQQ-synthesizing bacteria, Pseudomonas putida HK5. After the intensive investigations of gene expression conditions to suppress indigenous enzyme activity of the host cells, the recombinant P. putida HK5 harboring pBBR1-MCS5::qdh showed QDH activity (0.13 0.01 mol.min-1.mg-1) which was approximately 30% of that in G. oxydans IFO3244 wild type.