ได้มีการศึกษา amperometric sensor ที่ใช้สำหรับการวัด L-glutamate ขึ้น โดยใช้เอนไซม์ L-glutamate oxidase (GLOD) (EC.1.4.3.11) โดยการศึกษาหา mediator ที่เหมาะสมกับการเกิดปฏิกิริยา couple catalytic reaction กับเอนไซม์ GLOD นี้ ซึ่ง พบว่า dmFc แสดงลักษณะ mediator ที่เหมาะสมนั้นโดยมี oxidation peak และ rdduction peak ที่ +142 และ +105 mV เมื่อเทียบกับอิเลคโทรดอ้างอิง (ซึ่งในที่นี้คือ Ag/AgCl) ตามลำดับ โดยได้ทำการศึกษาเปรียบเทียบกับ mediator อื่น อันได้แก่ TCNQ และ TTF รวมทั้งได้ทำการศึกษาวิธีการตรึงเอนไซม์ที่เหมาะสมด้วย ทั้งนี้เพื่อวัตถุประสงค์ในการ ปรับปรุงคุณสมบัติการกำจัดสัญญาณรบกวนต่าง ๆ ที่เกิดจากสารที่มีผลรบกวนการตรวจวัด (electroactive species) อื่น ๆ ของอิเลคโทรดที่ได้นี้ด้วย พบว่าอิเลคโทรดที่ถูกตรึง โดยวิธี copolymerization นั้น เป็นอิเลคโทรดที่สามารถบรรลุเป้าหมายดังกล่าวอย่าง มีประสิทธิภาพ ซึ่งได้ทำการวัดในระบบ FIA ที่มีอัตราการไหลของโปแตสเซียมฟอสเฟต บัฟเฟอร์ที่มีความเป็นกรดด่างที่ 7.4 เท่ากับ 1.0 มล./นาที และ ให้ความต่างศักย์แก่ อิเลคโทรดใช้งานเท่ากับ +50 mV เมื่อเทียบกับอิเลคโทรดอ้างอิง และที่สภาวะการทำงาน เหล่านี้พบว่า L-glutamate sensor ที่ใช้อิเลคโทรดที่ตรึงด้วยวิธี copolymerization นี้ได้แสดงถึงช่วงความเป็นเชิงเส้น (linear range) ของระบบที่กว้างขึ้นซึ่งได้แก่ 0.5-8.0 mM ของสารละลาย L-glutamate ด้วย sensitivity ที่ 9.48 mM/nA และ ค่าคงที่ของเมนคาลิส-เมนเทน (K(,m)(app)) ที่ปรากฏเป็น 8.72 mM สำหรับในเรื่องของ เสถียรภาพของ L-glutamate sensor ในการใช้งานพบว่า สัญญาณที่ได้จาก L-glutamate มีค่าประมาณ 90% จากเดิม เมื่อผ่านการใช้งานมาแล้ว 8 วัน การศึกษาเปรียบเทียบการ ตรวจวัดปริมาณ L-glutamate ที่มีอยู่ในตัวอย่างซีอิ๊ว จำนวน 20 ตัวอย่างที่สุ่มจาก ท้องตลาดของ L-glutamate sensor ที่ใช้อิเลคโทรดที่ตรึงด้วยวิธี copolymerization นี้กับผลของวิธีการตรวจวัดด้วยเอนไซม์ glutamate dehydrogenase พบว่าผลที่ได้มีความ สอดคล้องกัน (r(2)=0.9876)