การศึกษาเพื่อแยกเอนไซม์ไคติเนสจากเชื้อ ~iBacillus thuringiensis~i subsp. ~ikurstaki~i HD-1(G) ให้บริสุทธิ์และหาคุณสมบัติของเอนไซม์ โดยเอนไซม์ไคติเนสมีความสำคัญ ในการเพิ่มความสามารถในการฆ่าแมลงของเชื้อ ~iBacillus thuringiensis~i เชื้อ ~iBacillus thuringiensis~i subsp. ~ikurstaki~i HD-1(G) สร้างเอนไซม์ไคติเนส ที่ส่งออกมานอกเซลล์ได้ในปริมาณสูง เมื่อเลี้ยงเชื้อใน nutrient broth ผสม colloidal chitin โดยเมื่อเติม colloidal chitin 0.4% ที่ 30 องศาเซลเซียส เขย่า 200 รอบต่อนาที เป็นเวลา 4 วัน เชื้อสามารถสร้างเอนไซม์ไคติเนสได้ 16.38 mU/ml การแยกเอนไซม์ให้บริสุทธิ์ จากน้ำเลี้ยงเชื้อทำได้โดยการ ตกตะกอนด้วยสารแอมโมเนียมซัลเฟตที่ 80% อิ่มตัว และกำจัดเกลือออกโดยการ dialyse ใน 0.01M Tris HCl buffer pH 7.6 จากนั้นนำมาผ่านคอลัมน์ โครมาโตกราฟฟีชนิด ion exchange โดยคอลัมน์ Resource Q จำนวน 2 ครั้ง และ gel filtration โดยคอลัมน์ Superose 12 ตามลำดับ นำเอนไซม์ไคติเนส ที่แยกได้ มาตรวจสอบความบริสุทธิ์ด้วย เทคนิค Sodium dodecyl sulfate- polyacrylamide gel electrophoresis และประมาณค่าของ น้ำหนักโมเลกุลของเอนไซม์ได้ 39 กิโลดาลตัน มีค่า isoelectric point 7.5 เมื่อนำเอนไซม์นี้มาหาลำดับของกรดอะมิโนจากปลายด้าน N-terminus จำนวน 10 ลำดับ ปรากฎผลดังนี้ Alanine(A), Asparagine(N), Asparagine(N), Leucine(L), Glycine(G), Serine(S), Lysine(K), Leucine(L), Leucine(L) และ Valine(V) ตามลำดับ เอนไซม์ไคติเนสนี้สามารถ เกิดปฏิกิริยาได้ดีที่ pH 6 ถึง 7 เมื่อใช้ colloidal chitin เป็นซับสเตรท และเกิดปฏิกิริยาสูงสุดที่ 50 องศาเซลเซียส เอนไซม์มีความคงตัวที่ pH 7 โดย คงปฏิกิริยาได้ 99.4% ที่ 50 องศาเซลเซียส นาน 2.5 ชั่วโมง เอนไซม์ไคติเนส นี้สามารถย่อยสลาย 4-methylumbelliferyl-(+,b)-D-N, N- diacetylchitobioside [4-MU(GlcNAc)(,2)] ได้ แต่ไม่สามารถย่อยสลาย 4-methylumbelliferyl N-acetyl-(+,b)-D-glucosaminide [4-MU(GlcNAc)] และ 4-methylumbelliferyl-(+,b)-D-N, N, N -triacetylchitotrioside [4-MU(GlcNAc)(,3)]ได้ ซึ่งระบุได้ว่าเอนไซม์ไคติเนสนี้เป็นชนิด exochitinase การศึกษาสมบัติของเอนไซม์ไคติเนสนี้จะเป็นประโยชน์ต่อการปรับปรุงประสิทธิภาพ การควบคุมแมลงโดยชีววิธีของ ~iBacillus thuringiensis~i