โปรตีนสารพิษชนิด Cry4B ขนาด 130 กิโลดาลตัน จาก ~iBacillus thuringiensis~i supsp. ~iisraelensis~i ได้ถูกสร้างขึ้นเป็น ~iEscherichia coli~i ในรูปไม่ละลายน้ำ และไม่ออกฤทธิ์ แต่สามารถละลายในสารละลายที่เป็นด่างและออกฤทธิ์ได้โดยการตัดด้วย เอนไซม์ protease ได้มีการเสนอว่าการตัดด้วยเอนไซม์ protease นี้เป็นขั้นตอนหนึ่ง ที่สำคัญในกลไกการทำงานของโปรตีนดังกล่าว และจากการตัดย่อยโปรตีนนี้ด้วย trypsin หรือ เอนไซม์ที่สกัดจากกระเพาะลูกน้ำยุง พบว่ามีคงไว้แต่เฉพาะส่วนที่ออกฤทธิ์ได้ซึ่งมีขนาด 65 กิโลดาลตัน นอกจากนี้ยังพบว่ามีการตัดที่กรดอะมิโน arginine 203 บนบริเวณส่วนที่ คาดว่าเชื่อมต่อระหว่างเกลียวอัลฟาที่ 5 และ 6 ของโปรตีน การศึกษาวิจัยนี้เป็นงานต่อเนื่องในการที่จะเพิ่มตำแหน่งการตัดด้วยเอนไซม์เข้า ไปในส่วนที่คาดว่าเชื่อมต่อระหว่างเกลียวอัลฟาที่ 3 และ 4 ของโปรตีนสารพิษ Cry4B โดยเริ่ม จากการตรวจสอบการตัดด้วยเอนไซม์ trypsin ในโปรตีนที่ได้ทำการเปลี่ยนแปลงลำดับ กรดอะมิโนในบริเวณนี้จาก E(,136)PNNQ เป็น S(,136)SRNP พบว่านอกจากการตัดระหว่าง เกลียวอัลฟาที่ 5 และ 6 แล้ว ยังเกิดการตัดเพิ่มขึ้นอีก 1 แห่งระหว่างเกลียวอัลฟาที่ 3 และ 4 อย่างไรก็ตามการตัดที่เพิ่มขึ้นใหม่นี้เกิดได้อย่างไม่สมบูรณ์และมีประสิทธิภาพ ต่ำมาก เมื่อทำการขยายขนาดของส่วนเชื่อมต่อนี้โดยการเพิ่มกรดอะมิโน asparagine เข้าไป ในตำแหน่ง 136 พบว่าการตัดด้วยเอนไซม์ที่ส่วนเชื่อมต่อเกิดขึ้นได้อย่างสมบูรณ์และมี ประสิทธิภาพสูง จากการวิเคราะห์ด้วย SDS-PAGE พบว่าการตัดด้วยเอนไซม์ดังกล่าวให้ผล ผลิตเป็นส่วนของโปรตีนขนาด 47, 13 และ 4.8 กิโลดาลตัน ซึ่งโปรตีนเหล่านี้เกาะตัวติดกัน เมื่ออยู่ในสารละลายปกติ เมื่อเทียบกับโปรตีนตั้งต้นโปรตีนสารพิษตัวใหม่ที่สร้างขึ้น พบว่ามีระดับการสร้าง ความสามารถในการละลาย ขนาดตะกอน และความเป็นพิษต่อลูกน้ำยุงลดลง กว่าเดิม ผลการศึกษาวิจัยนี้แสดงให้เห็นว่าความยาวของส่วนที่คาดว่าเชื่อมต่อเกลียว อัลฟาที่ 3 และ 4 ของโปรตีนสารพิษ Cry4B มีความสำคัญต่อการตัดด้วยเอนไซม์