ยีนไคติเนสจากเชื้อ ~iBacillus circulans~i ได้ถูกแยกและศึกษาการแสดงออกของยีนใน เชื้อ ~iEscherichia coli~i พบว่ายีนไคติเนสมี 1 open reading frame (ORF) ขนาด 1,794 bp ซึ่งสามารถแปรรหัสเป็นโปรตีนขนาด 598 amino acids โดยเมื่อนำมาคำนวณหาน้ำหนักโมเลกุล มี ขนาด 65.7 kDa amino acid ประกอบด้วย G+C เท่ากับ 45.57 %mol และ A+T เท่ากับ 56.37 %mol ลำดับนิวคลีโอไทด์ของยีนไคติเนส มีตำแหน่งโปรโมเตอร์ -35 (TGCAGC) และ -10 (TATAAA) ที่มีระยะห่างกันระหว่าง 21 bp มีลำดับนิวคลีโอไทด์ที่เป็นตำแหน่งของ Shine-Dalgano (SD) sequence (GAAAA) ที่ตำแหน่ง upstream ห่างจากรหัสเริ่มต้น ATG 5 bp และตำแหน่งรหัสหยุด โดยพบ signal peptide ขนาด 35 amino acids ที่มีกรดอะมิโนเป็น recognition sequence สำหรับ signal peptidase ด้วยคือ Ala-X-Ala ยีนไคติเนสถูกขยายไว้ในพลาสมิดเวคเตอร์ pHY300PLK, pKK223-3 และ pBluescript II KS (-/+) โดยได้ยีนลูกผสม pHY43, pKK43 และ pKS43 ตามลำดับ ศึกษาในส่วน C-terminal และ N-terminal โดยตัดทอนนิวคลีโอไทด์ทั้ง 2 ข้างจาก พลาสมิดตั้งต้น pCHI43 ทำให้ได้พลาสมิดใหม่ คือ pC66, pC6S, pSS6 และ pEVS ซึ่งพบว่า การตัดทอนด้าน C-terminal ของยีนไม่มีผลต่อการแสดงออกของยีนต่อ soluble chitin [4-MU (GlcNAc)(,2), glycol chitin] แต่ไม่สามารถย่อย insoluble chitin [colloidal chitin] ฉะนั้นคาดว่าในส่วน C-terminal จะประกอบด้วย chitin binding domain ที่มีความจำเพาะต่อ การจับ chitin โดยพบ 40 amino acids ที่ conserve chitin binding domain นิวคลีโอไทด์ และ 57 amino acids ที่เป็น conserve catalytic domain นิวคลีโอไทด์ การแสดงออกของยีน ถูกตรวจสอบด้วย 4-methylumbelliferyl (+,b)-D,~iN,N~idiacetyl chitobioside ภายหลังจาก การแยกโปรตีนด้วย SDS-PAGE และหาระดับการสร้างเอนไซม์ในแต่ละพลาสมิดพบว่า สูงสุด 60.80 mU/mg ใน pCHI43, ส่วนใน pHY43, pKK43, pKS43, pC66, pC6S, pSS6 และ pEVS มีระดับของ เอนไซม์ 28.49 mU/mg, 19.54 mU/mg, 3.70 mU/mg, 22.53 mU/mg, 36.10 mU/mg, 5.02 mU/mg, 0.96 mU/mg ตามลำดับ