โบรโมเปอร์ออกซิเดส (BPO) ถูกสกัดออกมาจากสาหร่าย ทะเลชนิด Polycarvernosa และทำให้บริสุทธิ์โดยการตกตะกอน ใน 0-60% แอมโมเนียมซัลเฟต, คอลัมน์ DE52 โครมาโตกราฟี และ FPLC โดยใช้คอลัมน์ MonoQ และ Superose12 BPO1 และ BPO2 เป็น isoenzyme ที่แยกจากขั้นตอนของคอลัมน์ DE52 โครมาโตกราฟี หลังจากการทำให้บริสุทธิ์แล้วได้ BPO1 และ BPO2 โดยมี specific activity 61.86 และ 330.58 mU/mg ตามลำดับ BPO1 และ BPO2 เป็นเอนไซม์ที่ไม่มีฮีม ซึ่ง V(,2)O(,5) สามารถกระตุ้นให้มีความสามารถในการทำงานเพิ่มขึ้น 2.5 และ 3.5 เท่าจากเอนไซม์ตามธรรมชาติตามลำดับ มีการดัดแปลงทาง เคมีของ BPO1 โดย 2,4,6-trinitrobenzenesulfonic acid และ iodoacetamide จะเพิ่มความสามารถในการทำงานและ เสถียรภาพของเอนไซม์ การเปลี่ยนแปลงทางเคมีโดย N-acetylimidazole, diethylpyrocarbonate, 5-5-dithiobis (2-nitrobenzoic acid) และ 1,2-cyclohexanedione ไม่ทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงความ สามารถในการทำงาน และเสถียรภาพของเอนไซม์ การเปลี่ยนแปลง ทางเคมีของ BPO1 โดย N-bromosuccinimide, 2-hydroxy-5- nitrobenzyl bromide, carbodiimide และ iodoacetic acid ทำให้ความสามารถในการทำงานของเอนไซม์ลดลง การเปลี่ยนแปลง ทางเคมีของ BPO2 โดย 2,4,6-trinitrobenzenesulfonic acid, N-bromosuccinimide, 2-hydroxy-5-nitrobenzyl bromide, diethylpyrocarbonate, carbodiimide, iodoacetic acid และ iodoacetamide ลดการทำงานของเอนไซม์ การเปลี่ยนแปลง ทางเคมีโดย N-acetylimidazole, o-nitrophenylsulfenyl chloride และ 1,2-cyclohexanedione ไม่ทำให้ความสามารถ ในการทำงานของ BPO2 ลดลง ในการศึกษานี้โดยใช้สารเคมีชนิด ต่างๆ พบว่าสารที่ใช้ในการศึกษาทดลองนี้ไม่ทำให้ความสามารถใน การทำงานและเสถียรภาพของ BPO2 เพิ่มขึ้น การเปลี่ยนแปลงทาง เคมีของ BPO1 โดย iodoacetamide เพิ่มความสามารถในการ ทำงานของเอนไซม์ประมาณ 500% และเพิ่มเสถียรภาพของเอนไซม์ ทั้งในสารละลายที่เป็นกรดและด่าง ค่า K(,m) ของเอนไซม์ที่ถูก เปลี่ยนแปลงสำหรับ monochlorodimedone, potassium bromide และ hydrogen peroxide เท่ากับ 1.43 x 10(-5) 1.54 x 10(-2) และ 9.09 x 10(-7)M ตามลำดับ ในขณะที่ค่า K(,m) ของเอนไซม์ ตามธรรมชาติเท่ากับ 2.94 x 10(-5), 2.17 x 10(-4) และ 1.00 x 10(-4) ตามลำดับ BPO1 มี 2 isoenzyme คือ BPO1.1 และ BPO1.2 ที่แยก โดยใช้ non-denaturing electrophoresis จากการวิเคราะห์ กรดอะมิโนของทั้ง BPO1.1 และ BPO1.2 ที่ถูกเปลี่ยนแปลงโดย iodoacetamide มีหมู่ของกรดอะมิโนไลซีนที่ถูกเปลี่ยนแปลง 14 และ 16 หมู่จากจำนวนทั้งหมด 42 และ 49.5 หมู่ ในขณะที่มีหมู่ ของกรดอะมิโนฮีสติดีนที่ถูกเปลี่ยนแปลง 6 และ 9.5 หมู่ในจำนวน ทั้งหมด 30 และ 21.6 หมู่ ตามลำดับ ผลจากการศึกษานี้อาจชี้ แนะว่าหมู่ของกรดอะมิโนไลซีนและฮีสติดีนที่ถูกเปลี่ยนแปลงอาจจะ มีส่วนเกี่ยวข้องกับการเพิ่มความสามารถในการทำงานและเสถียรภาพ ของเอนไซม์ BPO1.