Delftia acidovorans เป็นแบคทีเรียที่ผลิตเอนไซม์ดีอะมิโนเอซิดอะมิเดส ซึ่งถูกแยกจากตัวอย่างดินโดยใช้เทคนิคการทำให้เชื้อคุ้นเคย (acclimation culture technique) ในอาหารเลี้ยงเชื้อที่มี D-phenylalanine amide เป็นแหล่งไนโตรเจนเพียงชนิดเดียว แบคทีเรียสายพันธุ์นี้ผลิตเอนไซม์ดีอะมิโนเอซิดอะมิเดสโดยไม่จำเป็นต้องมีสาร D-amino acid amide ไปเหนี่ยวนำแต่ไม่หลั่งเอนไซม์ออกนอกเซลล์ เอนไซม์ที่ผ่านการทำให้บริสุทธิ์ 380 เท่าโดยใช้ การตกตะกอนด้วยแอมโมเนียมซัลเฟต โครมาโตกราฟฟีแบบแลกเปลี่ยนประจุลบ แบบไฮโดรโฟบิก MonoQ และ Superdex มีน้ำหนักโมเลกุลโดยประมาณ 54 กิโลดาลตันจาก sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis กิจกรรมของเอนไซม์มีความจำเพาะกับ amino acid amides รูปดีมากกว่ารูปแอลโดยเฉพาะ กลุ่มที่มีโครงสร้างวงแหวน เช่น D-phenylalanine amide, D-tryptophan amide and D-tyrosine amide แต่ไม่มีความจำเพาะต่อ D-amino acid amide ที่มีขนาดเล็ก เช่น D-, L-alanine amide และ L-serine amide รวมถึงพวกโอลิโกเปปไทด์ กิจกรรมของเอนไซม์มีค่าสูงสุดที่อุณหภูมิ 40๐ซ พีเอช 8.5 และมีความคงตัวที่ 45๐ซ โดยที่ยังมีกิจกรรมอยู่ถึง 92.5% เมื่อเวลาผ่านไป 30 นาที ดังนั้นการนำเอ็นไซม์จาก Delftia acidovorans ไปประยุกต์ใช้ในระดับอุตสาหกรรมจึงยังต้องมีการปรับปรุงโครงสร้างโมเลกุลของเอนไซม์ให้มีความจำเพาะสูงต่อสารตั้งต้นในรูปดี หรือรูปแอลเท่านั้น Delftia acidovorans was D-amino acid amidase producing bacteria isolated from soil samples using acclimation culture technique in medium broth containing D-phenylalanine amide as a sole source of nitrogen. This strain produced intracellular, D-amino acid amidase constitutively. The enzyme was purified about 380-fold to homogeneity using ammonium sulfate fractionation, anion exchange chromatography on DEAE Toyopearl 650M, hydrophobic column chromatography on Ether Toyopearl, Butyl Toyopearl and Phenyl Superpose column, MonoQ HR 10/10 and Superdex 200 HR 10/35. The molecular mass of the purified enzyme was estimated to be about 54 kDa on sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. The enzyme was active preferentially toward D-amino acid amides to their L-counterparts. It exhibited the strong amino acid amidase activity toward aromatic amino acid amide including D-phenylalanine amide, D-tryptophan amide and D-tyrosine amide, yet it was not specifically active toward low molecular weight D-amino acid amide such as D-, L-alanine amide and L-serine amide. Moreover, it was not specifically active toward oligopeptides. The enzyme showed maximum activity at 40oC and pH 8.5, and appeared to be very stable with the remaining activity of 92.5% in the reaction performed at 45oC for 30 min. Therefore the industrial application of the enzyme from Delftia acidovorans still need further structural development regarding substrate specificity of the enzyme to be strictly acting towards either D- or L-amino acids amides