จากการศึกษาไคทิโนไลติกเอนไซม์ของ ~iBacillus~i sp. ซึ่งแยกได้จากดินในประเทศไทยพบว่าไคตินและ GlcNAc สามารถเหนี่ยวนำให้ผลิตไคทิเนสได้ ในขณะที่ไคโตซานและไคตินเหนี่ยวนำให้ผลิตไคโทซานเนส สภาวะที่เหมาะสมในการเร่งปฏิกิริยาของไคติเนสและไคโตซานเนสคือpH 8.0 / 50(+,ฐ)ซ และ pH 7.0 / 50(+,ฐ)ซ ตามลำดับ ผลิตภัณฑ์ที่ได้จากการย่อยคอลลอยด์ดอลไคตินด้วยเอนไซม์หยาบคือ GlcNAc และ (GlcNAc)(,2) เมื่อนำเอนไซม์หยาบมาทำ SDS-PAGE และย้อมแอกติวิตี พบโปรตีนขนาด 145, 66, 55, 45 และน้อยกว่า 15 kDa แสดงไคทิเนสแอกติวิตีนอกจากนี้ยังพบโปรตีนขนาด 47.5 kDa แสดงไคโทซานเนสแอกติวิตี เมื่อโคลนยีนไคทิเนสโดยวิธีshot gun แล้วทำการคัดเลือกบนอาหารแข็งที่มีคอลลอยด์ไคทิน พบโคลนที่ทำให้เกิดวงใสรอบโคโลนี3 โคลน โดยเลือก pST847 ซึ่งเป็นโคลนที่มีแอกติวิตี้ของไคทิเนสสูงที่สุดมาศึกษาต่อพลาสมิด pST847 มีชิ้น insert ขนาด 6.3 กิโลเบส แทรกอยู่ใน pBS/SK('-) เมื่อทำ deletionของ pST847 เป็นพลาสมิด 4 ชนิด คือ pSN ~iXX~i-3.0, pSN~iPX~i-6.3, pSN~iBB~i-1.8และ pSN~iBP~i-4.5 พบว่า pSN~iXX~i-3.0 เท่านั้นที่ทำให้เกิดวงใสรอบโคโลนี จากการศึกษายีนไคทิเนสใน pSN ~iXX~i-3.0 พบ open reading frame ขนาด 1797 bp ถอดรหัสเป็นโปรตีนขนาด 66.2 kDa มี signal peptide อยู่ทางปลายด้านอะมิโน และมีค่า pl เท่ากับ 4.5 ลำดับของกรดอะมิโนที่ได้มีความคล้ายคลึงกับลำดับกรดอะมิโนของไคทิเนสจาก ~iBacillus licheniformis~iและ ~iBacillus subtillis~i โดยเอนไซม์ที่ได้จาก pSN ~iXX~i-3.0 หรือ CHl66 นี้มีสมบัติเหมือนกับเอนไซม์จาก ~iBacillus~i sp. PP8 เมื่อทำการแสดงออก CHl66 ใน~iE. coli~i โดยอาศัย overexpression vector 2 ชนิด คือ pET 19b และ pTrcHis2-Cพบว่า CHl66 แสดงออกได้ดีใน pET19b (+) โดยสภาวะที่เหมาะแก่การผลิตไคทิเนสคือ เขย่า300 รอบ/นาทีที่ 30(+,ฐ)ซ เป็นเวลา 60 ชั่วโมง หลังจากเหนี่ยวนำให้ผลิตไคทิเนสด้วย1 mM IPTG ไคทิเนสที่ได้มีแอกติวิตี้สูงกว่าไคทิเนสจาก ~iBacillus~i sp. PP8 ประมาณ6 เท่า และมีสมบัติเหมือนไคทิเนสจาก ~iBacillus~i sp. PP8 เมื่อนำไคทิเนสที่ได้จากการแสดงออกใน ~iE. coli~i มาทำให้บริสุทธิ์บางส่วนด้วยวิธีการดูดซับแบบจำเพาะกับคอลลอยด์ดอลไคทิน พบว่าได้ไคทิเนสประมาณ 90% จากการดูดซับแบบจำเพาะนี้