เป็นที่ยอมรับกันว่าเอนไซม์ในกลุ่มเมทริกเมทัลโลโปรติเนส (matrixmetalloproteinase: MMPs) ที่สร้างและหลั่งโดยเซลล์ในเนื้อเยื่อปริทันต์มีบทบาทที่สำคัญต่อกระบวนการทำลายเนื้อเยื่อในโรคปริทันต์ การศึกษาครั้งนี้มีวัตถุประสงค์ที่จะศึกษาผลของสารหลั่งจากแบคทีเรียแกรมลบชนิดรวมหลายสายพันธุ์ที่ไม่ต้องการออกซิเจนในการเจริญเติบโตโดยเพาะเลี้ยงจากร่องลึกปริทันต์ และสารหลั่งจากแบคทีเรียสายพันธุ์ ~iPorphyromonas gingivalis~i (~iP. gingivalis~i) รวมถึงผลของไลโพโพลีแซคคาไลด์(lipopolysaccharide, LPS) ที่สกัดจากแบคทีเรียสายพันธุ์ ~iP. gingivalis~i ต่อการสร้างและการกระตุ้นการทำงานของเอนไซม์ MMP-2 ในเซลล์สร้างเส้นใยที่เพาะเลี้ยงจากเนื้อเยื่อเหงือก (HGF) และเอ็นยึดปริทันต์ (HPDL) ของมนุษย์ เซลล์ HGF และ HPDL ถูกเลี้ยงในสภาวะที่มีและไม่มีสารหลั่งจากแบคทีเรียแกรมลบชนิดรวมหลายสายพันธุ์หรือสารหลั่งจาก~iP. gingivalis~i เป็นเวลา 48 ชั่วโมง วิเคราะห์การแสดงออกของยีนในระดับการสังเคราะห์อาร์เอ็นเอนำรหัส (mRNA) ด้วยเทคนิค RT-PCR และ การสร้างโปรตีนชนิด MMP-2 ด้วยการวิเคราะห์ทางเวสเทินร์ (Western analysis) และศึกษาผลการกระตุ้นการทำงานของเอนไซม์MMP-2 ด้วยเทคนิคไซโมกราฟี (Zymography) ผลการศึกษาพบว่าสารหลั่งจากแบคทีเรียแกรมลบชนิดรวมหลายสายพันธุ์และสารหลั่งจาก ~iP. gingivalis~i สามารถเหนี่ยวนำให้เกิดการกระตุ้นการทำงานของเอนไซม์ MMP-2 โดยการกระตุ้นนี้ไม่มีผลต่อการเปลี่ยนแปลงของอาร์เอ็นเอนำรหัสและระดับของโปรตีน MMP-2 กลไกการกระตุ้นนี้สามารถถูกยับยั้งได้ด้วยสารยับยั้งการทำงานของนิวเคลียร์แฟคเตอร์-แคบปาบี (NF-kB) และสารคีเลต (EDTA, phenanthroline) ในขณะที่ตัวยับยั้งการทำงานเอนไซม์ในกลุ่มซีรีนโปรตีเอส (aprotnin,PMSF) ไม่มีผลการยับยั้งการกระตุ้นดังกล่าว ผลการทดลองนี้แสดงให้เห็นว่าเซลล์ HGF และHPDL สามารถตอบสนองต่อสารหลั่งจากแบคทีเรียได้โดยตรงและทำให้ระดับ MMP-2 ที่อยู่ในสภาพพร้อมที่จะทำงานเพิ่มสูงขึ้น ในการทดลองถัดมาเป็นการศึกษาผลของ LPS ที่สกัดจาก~iP. gingivalis~i ที่มีต่อเซลล์ HGF และ HPDL พบว่าสามารถกระตุ้นการทำงานของเอนไซม์MMP-2 ได้โดยใช้กลไกที่แตกต่างจากการกระตุ้นโดยสารหลั่งจากแบคทีเรีย เนื่องจากกลไกการกระตุ้นเอนไซม์ MMP-2 ด้วย LPS นั้น ไม่สามารถยับยั้งได้ด้วยสารคีเลต ส่วนสารยับยั้งKF-kB จะสามารถยับยั้งการกระตุ้นเอนไซม์ MMP-2 ได้เพียงบางส่วน นอกจากนี้ผลของ LPSที่สกัดจาก ~iP. gingivalis~i สามารถกระตุ้นการทำงานของเอนไซม์ MMP-2 ได้โดยตรงและกลไกนี้ถูกยับยั้งได้โดย aprotinin และ PMSF แสดงให้เห็นว่า LPS ที่สกัดจาก~iP. gingivalis~i สามารถกระตุ้นการทำงานของเอนไซม์ MMP-2 ได้ 2 ทาง คือผ่านการทำงานของ NF-kB และผ่านการกระตุ้นโดยตรงด้วย serine protease activity ของ LPS ผลของการศึกษาครั้งนี้แสดงให้เห็นถึงบทบาทที่สำคัญของสารหลั่งจากแบคทีเรียแกรมลบชนิดรวมหลายสายพันธุ์และสารหลั่งจากแบคทีเรียสายพันธุ์ ~iP. gingivalis~i รวมทั้ง LPS ของ ~iP. gingivalis~iที่มีผลโดยตรงต่อเซลล์ในเนื้อเยื่อปริทันต์ โดยสามารถเหนี่ยวนำการกระตุ้นการทำงานของเอนไซม์ MMP-2 ที่สร้างและหลั่งจากเซลล์สร้างเส้นใย HGF และ HPDL นำไปสู่การทำลายเนื้อเยื่ออย่างเรื้อรังในโรคปริทันต์