เอนไซม์ที่ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาการเชื่อมระหว่างโมเลกุลของโดปามีน(Dopamine) และเซคโคโลกานิน (Secologanin) แล้วได้ดีอะเซทิลไอพีโคไซด์(R-Deacetylipecoside) ซึ่งมีโครงสร้างแบบอาร์ จากใบปรู๋ ได้ถูกสกัดแยกให้บริสุทธิ์โดยการตกตะกอนด้วยแอมโมเนียมซัลเฟต (Ammonium sulfate), อุลตร้าฟิลเตรชัน (Ultrafiltration) และผ่าน 3 ขั้นตอนของคอลัมน์โครมาโตกราฟี(Column chromatography) สามารถตรวจสอบความบริสุทธิ์โดยอิเลคโตรโฟริซิส(Electrophoresis) พบว่าเอนไซม์ที่แยกได้ประกอบด้วยสายโพลีเพพไทด์สายเดียวมีน้ำหนักโมเลกุล 30,000 Da มีสภาวะที่เหมาะสมต่อการทำงานที่ pH 7.5 และอุณหภูมิ 37 องศาเซลเซียส ผลการศึกษาทางจลนศาสตร์ของเอนไซม์พบว่าเอนไซม์มีค่า k(,m) 0.69 mM สำหรับโดปามีน และ 0.92 mM สำหรับเซคโคโลกานิน และV(,max) 7.09 pkat/mg protein สำหรับโดปามีนและ 8.33 pkat/mg proteinสำหรับเซคโคโลกานิน เอนไซม์เร่งปฏิกิริยาจำเฉพาะเจาะจงต่อโดปามินสูงเนื่องจากไม่สามารถเร่งปฏิกิริยาที่มีไทรามีน (Tyramine) และทริปตามีน (Tryptamine)รวมทั้งไม่ถูกยับยั้งการเร่งปฏิกิริยาเมื่ออยู่ในสภาวะที่สารตั้งต้นมีปริมาณมากการทำงานของเอนไซม์จะถูกยับยั้งการเร่งปฏิกิริยาโดยอะแลงจิมารคคีนAlangimarckine) และดีไฮโดรอะแลงจิมารคคีน (Dehydroalangimarckine)โดยมี IC(,50) ประมาณ 10 (+,m)M ผลิตผลของการเชื่อมระหว่างโมเลกุลของโดปามีนและเซคโคโลกานินจะอยู่ในรูปของดีเมธิลอะแลงจิไซด์ (Demethylalangiside)ซึ่งเปลี่ยนแปลงโครงสร้างมาจากดีอะเซทิลไอเพคโคไซด์ (Deacetylipecoside)ระหว่างขบวนการสกัด จากผลการวิจัยที่ได้ จึงตั้งชื่อเอนไซม์ที่ใช้ในการเชื่อมโมเลกุลของโดปามีนและเซคโคโลกานินนี้ว่า "Deacetylipecoside synthase"เชื่อว่าจะเป็นเอนไซม์ตัวแรกของวิถีชีวสังเคราะห์ของแอลคาลอยด์ในกลุ่มเตตราไฮโดรไอโซควิโนลีน โมโนเทอร์ปีน กลูโคไซด์ (Tetrahydroisoquinoline monoterpeneglucosides) ทั้งหลายซึ่งมีโครงสร้างแบบอาร์เช่นเดียวกัน