งานวิจัยนี้ได้ปรับปรุงวิธีแยก HCG ออกจากปัสสาวะของสตรีตั้งครรภ์ระยะแรกและทำให้ HCG บริสุทธิ์ โดยนำปัสสาวะมาผ่านเครื่องอัลตร้า-ฟิลเตรชั่นเพื่อขจัดสารโมเลกุลเล็กและทำให้ HCG เข้มข้นขึ้น จากนั้นนำมาทำให้บริสุทธิ์โดยวิธีโครมาโตรกราฟีแบบใช้ความดันสูง (HPLC) โดยใช้คอลัมน์ PA-DEAE สามารถแยกฮอร์โมนที่มีความบริสุทธิ์เพิ่มขึ้น 99.5 เท่าและมีแอคติวิตีจำเพาะ 2874.0 IU/มก. (โปรตีน) ทดสอบความบริสุทธิ์และหาขนาดโมเลกุลด้วยเทคนิคเอสดีเอช โพลีอะคริลาไมด์ เจล อิเลคโตโฟรีซิสพบว่า HCG ที่ได้ประกอบหน่วยย่อยสองหน่วยมีขนาดโมเลกุล 35,494 และ38,968 ดาลตัน เมื่อนำ HCG ที่เตรียมได้มาฉีดกระตุ้นให้กระต่ายสร้างแอนติบอดี พบว่ากระต่ายสร้างแอนติบอดีมีค่าไตเตอร์สูงสุด 5x10('5) และไม่พบความแตกต่างของระดับแอนติบอดี เมื่อกระตุ้นด้วย HCG ที่มีแอคติวิตี1,000 และ 2,000 IU ได้นำแอนติบอดีมาทำให้บริสุทธิ์ โดยตกตะกอนด้วยแอมโมเนียมซัลเฟต แล้วตามด้วยโครมาโตกราฟีแบบจำเพาะพบว่ามีความบริสุทธิ์เพิ่มขึ้น 357 เท่า จากการทดสอบความบริสุทธิ์และหาขนาดโมเลกุลของแอนติบอดีนี้ด้วยเทคนิคเอสดีเอส โพลีอะคริลาไมด์ เจล อิเลคโตรโฟรีซีสพบว่ามีแถบโปรตีน 2 แถบมีน้ำหนักโมเลกุล 46,060 และ 63,580 ดาลตัน เมื่อนำแอนติบอดีที่เตรียมได้มาทดสอบความจำเพาะกับ HCG ที่เตรียมไว้ด้วยวิธีอิมูโนดิฟฟิวชั่นและอิมมูโนอิเลคโตรโพริซีส พบว่าเกิดเส้นตะกอน(precipitin line) 1 เส้น ที่คมชัดเจนและเหมือน (identical) กับHCG มาตรฐาน นอกจากนี้ยังมีเส้นจาง 1 เส้นซึ่งอาจเกิดจาก HCG ที่เปลี่ยนแปลงไป หรือโปรตีนอื่น ๆ ที่ปนมากับ HCG ที่เตรียมได้