โปรตีน rhoptry associated protein-1 (RAP-1) ถูกพิจารณาว่าน่าจะสามารถนำมาใช้เป็นองค์ประกอบของวัคซีนสำหรับโรคมาลาเรียได้ การทดลองนี้จึงได้ทำการศึกษาลำดับนิวคลีโอไทด์ของยีน rap-1 จากเชื้อมาลาเรียชนิด P. falciparum 23 สายพันธุ์ จากการศึกษาพบการเปลี่ยนแปลงของนิวคลีโอไทด์ 9 ตำแหน่งเมื่อเทียบกับสายพันธุ์ K1 ได้แก่ 184, 197, 446, 669, 802, 815, 1019, 2155 และ 2248 โดยการเปลี่ยนแปลงที่ตำแหน่ง 197, 669 และ 2248 เป็นการผ่าเหล่าตำแหน่งใหม่ที่พบเฉพาะในภูมิภาคนี้ จากการเปลี่ยนแปลงของนิวคลีโอไทด์ในสายพันธุ์ที่ทำการทดลองทำให้สามารถแบ่งกลุ่มของเชื้อมาลาเรียออกเป็น 10 กลุ่ม ได้แก่ K1, CH1, CH12, MK104, MK106, RN1, RN2, RN4, T123 และ UB4 ในจำนวนนี้กลุ่ม CH1 เป็นกลุ่มที่มีสมาชิกมากที่สุดในการศึกษาครั้งนี้ การเปลี่ยนแปลงของนิวคลีโอไทด์ทุกตำแหน่งทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงของลำดับกรดอะมิโนบนสายโปรตีน ยกเว้นที่ตำแหน่ง 669 ซึ่งอยู่ส่วนปลายของลำดับกรดอะมิโน KSSSPS ที่เรียงตัวซ้ำกันบนสายโปรตีน ลำดับของกรดอะมิโนที่เกิดการเปลี่ยนแปลงไปมีส่วนของ side chain ไม่ต่างกันมากนัก จึงอาจไม่มีผลต่อหรือมีผลน้อยมากต่อโครงสร้างหรือหน้าที่ของโปรตีน ผลการทดลองแสดงให้เห็นว่ายีน rap-1 สามารถพบได้ในสายพันธุ์ของเชื้อมาลาเรียทุกสายพันธุ์ และมีการเปลี่ยนแปลงของลำดับนิวคลีโอไทด์จำกัด The rhoptry associated protein-1 (RAP-1) protein is considered as a malaria vaccine candidate. To clearify the conserved nature of this protein, the rap-1 gene from 23 falciparum malaria isolates from different areas in Thailand had been sequenced. There were nine point mutations at position 184, 197, 446, 669, 802, 815, 1019, 2155 and 2248 compared to the K1 isolate. Among these mutations, the novel mutations at 197, 669 and 2248 were considered to be specific to the countries in this region. The rap-1 gene sequences can be grouped into 10 genotypic groups; K1, CH1, CH12, MK104, MK106, RN1, RN2, RN4, T123 and UB4 according to their point mutations. In comparison, the CH1 type was the most common type in studied samples. These point mutations led to amino acid changes in the rap-1 protein, except the mutation at position 669 which was located to the end of KSSSPS motif was silent mutation. The side chain similarity between substituted and wild type amino acids suggested that the mutations had little or no effect to the rap-1 protein folding and function. From these results, it can be pointed out that the rap-1 gene can be found in all isolates studied and had limited variation in its sequence.