แบคทีเรียเส้นใย ~uThermoactinomyces~u sp. เทียบเคียงได้เป็น ~iThermoactinomycesyulgaris~i เมื่อเลี้ยงบนอาหาร STYA-10 pH 7-9 เชื้อนี้มีเส้นใยสีขาว ที่มีสปอร์เดี่ยวเกิดขึ้นบนก้านชูสปอร์สั้นจำนวนมาก เส้นใยติดสีแกรมบวก เชื้อเจริญได้ที่ 35-65 องศาเซลเซียส pH 7-9 แต่ไม่เจริญที่อุณหภูมิห้อง 70 องศาเซลเซียส pH 5 และ pH 11 อุณหภูมิที่เหมาะสมต่อการเจริญอยู่ระหว่าง 55-60 องศาเซลเซียส อาหาร STYB-30 pH 8 บ่มที่ 55 องศาเซลเซียส เป็นสภาวะที่ดีสำหรับการสังเคราะห์เอนไซม์ อะไมเลสโดยได้เอนไซม์สูงสุด 130 D.U. ต่อมิลลิลิตร ภายใน 48 ชั่วโมง การเจริญและการสังเคราะห์เอนไซม์ในเฟอร์เมนเตอร์ ที่มี STYB-30 pH 8 ที่ 55 องศาเซลเซียส ได้น้ำหนักเซลล์แห้ง 3 กรัมต่อลิตร ภายใน 12 ชั่วโมง และได้อเไมเลส 136 D.U. ต่อมิลลิลิตร ภายใน 48 ชั่วโมง เมื่อเติมกลูโคส ลงในเฟอร์เมนเตอร์ ในชั่วโมงที่ 8 พบว่ามีเอนไซม์สูงสุด 102 D.U. ต่อมิลลิลิตร ผลการทดลองนี้แสดงว่าอาจมี กลไก glucose catabolite repression ควบคุมการสังเคราะห์เอนไซม์นี้ การเตรียม crude enzyme โดยทำไดอะไลซีสในบัพเฟอร์ Tris-HC1 pH 8 ที่ไม่มีอนุมูลแคลเซียมหรือมี 1 mM 5 mM หรือ 10 mM Ca(++) ได้ yield 52% 47% 28% หรือ 26% ตามลำดับ crude enzyme มี pH ที่เหมาะสมอยู่ในช่วง 5.5 ถึง 8.5 เมื่อวิเคราะห์กิจกรรมที่อุณหภูมิต่าง ๆ อนุมูลแคลเซียม (2mM) ในสารละลายซับสเตรท ไม่มีอิทธิพลต่อกิจกรรมของ crude enzyme และพบว่า crude enzyme มีกิจกรรมดีที่สุดที่ 65 องศาเซลเซียส อย่างไรก็ตามการเพิ่มความเข้มข้นของอนุกูล แคลเซียมช่วยเพิ่มคุณสมบัติความทนความร้อนของเอนไซม์ crude enzyme ทนความร้อนที่ 60 องศา เซลเซียส ได้โดยมีครึ่งชีวิตนานกว่า 15 นาที เอนไซม์นี้เสียสภาพอย่างรวดเร็วที่ 68 องศา เซลเซียส หรือ อุณหภูมิที่สูงกว่า อนุมูลโลหะ Na(+) Cu(++) Ca(++) และ Fe(+++) ที่ความเข้มข้น 0.5 mM ไม่สามารถกระตุ้นและกดกิจกรรมของ crude enzyme อนุมูลโลหะ Mg(++) Mn(++) และ Ag(+) (0.5 mM) Ca(++) และ Na(+) (5 mM) กดกิจกรรมเอนไซม์ได้บ้าง (พบ กิจกรรม 81-88% ของกิจกรรมในหลอดควบคุม) อนุมูล Zn(++) (0.5 mM) Na(+) (50-150 mM) และ Ca(++) (10 mM) และ EDTA (0.5 mM) กดกิจกรรมเอนไซม์ได้ปานกลาง เนื่องจากพบกิจกรรม 57-74% ของกิจกรรมในหลอดควบคุม ในจำนวนอนุมูลโลหะที่ทำการทดสอบทั้งหมดนี้พบว่า อนุมูล ปรอท (mercuric ion) ที่ความเข้มข้น 0.5 mM แสดงฤทธิ์เป็นตัวยับยั้งที่แรงที่สุดเนื่อง จากพบกิจกรรมเหลืออยู่เพียง 16% ของหลอดควบคุมเมื่อในตัวอย่าง crude enzyme มีอนุกูล แคลเซียม แคลเซียมทำให้ลดการเกาะของเอนไซม์บน Q-Sepharose Fast Flow และได้เอนไซม์กลับคืน มามาก ผลการทดลองนี้สอดคล้องกับผลที่ได้จากการทดสอบการเกาะของเอนไซม์ที่ทำในหลอด eppendorfs ดังนั้นจึงสรุปว่า Ca(++) ไม่เพียงแต่ช่วยลดการเกาะของเอนไซม์บน Q-matrix แต่ก็ยังช่วยความคงทนของเอนไซม์นี้ด้วย