แบคทีเรีย ~iPseudomonas putida~i SC-501 แยกได้จากดินในประเทศไทย ด้วยการตรวจหา จุลชีพที่สามารถผลิต L-phenylglycine aminotransferase (L-PhgAT) เชื้อแบคทีเรียถูกเหนี่ยว นำให้สร้างเอนไซม์บนอาหารเลี้ยงเชื้อที่มี L-phenylglycine เป็นแหล่งคาร์บอนและไนโตรเจน เท่านั้นเซลล์โฮโมจีเนทได้ถูกเตรียมขึ้นและได้ทำการแยกเอนไซม์ให้บริสุทธิ์โดยการตกตะกอน ด้วยแอมโมเนียมซัลเฟต ต่อด้วย isocratic hydrophobic interaction, SP-sepharose Fast Flow cation exchange, phenyl agarose hydrophobic interaction, และ Superdex gel filtration chromatography เอนไซม์ที่ได้มีความบริสุทธิ์เมื่อวิเคราะห์ด้วย SDS-PAGE พบว่าเอนไซม์ ในสภาพธรรมชาติมีน้ำหนักโมเลกุลโดยประมาณ 67,000 ซึ่งประกอบด้วย 2 หน่วยย่อยที่มีน้ำหนัก โมเลกุลเท่ากันคือ 35,400 ลำดับ amino acid ด้าน N-terminal ของเอนไซม์นี้มีความคล้ายกับ branched-chain amino acid aminotransferases ของเชื้อ ~iHelicobacter pylori~i และ ~iHaemophilus influenzae~i ประมาณ 50 % และ 46 % ตามลำดับ เอนไซม์มีค่า isoelectric point (p~il~i) เท่ากับ 6.0, มีฤทธิ์สูงสุดที่ pH 9.0, ที่อุณหภูมิ 40-45 องศาเซลเซียส และสามารถ ทนอุณหภูมิได้ถึง 45 องศาเซลเซียส เอนไซม์นี้ใช้ substrates ได้หลายชนิดมีความชอบตามลำดับ มากไปน้อยคือ L-leucine, L-phenylglycine L-isoleucine, L-lysine, L-methionine, L-alanine, L-aspartate, L-valine, L-p-hydroxyphenylglycine, และ L-phenylalanine เอนไซม์นี้ไม่ สามารถใช้ D-amino acid ซึ่งรวมทั้ง D-phenylglycine ด้วย ความชอบในการใช้หมู่อะมิโนพบ ว่าของ L-leucine ดีที่สุดเท่า ๆ กับ L-phenylglycine โดยใช้ 2-oxoglutarate เป็นตัวรับ หมู่อะมิโน ค่า ~iK(,M)~i ของเอนไซม์สำหรับ L-phenylglycine และ 2-oxoglutarate ที่ อุณหภูมิ 30 องศาเซลเซียส, pH 9.0 คือ 0.75 และ 0.18 มิลลิโมลาร์ ตามลำดับ ตัวยับยั้ง ทั่วไปที่มีผลต่อ pyridoxal phosphate สามารถยับยั้งการทำงานของเอนไซม์ได้ชะงัด โดยสรุป เอนไซม์ที่พบในการศึกษานี้เป็นเอนไซม์ใหม่ที่ยังไม่มีการรายงานมาก่อน