ได้นำเชื้อแบคทีเรีย Bacillus No. 4.1 ซึ่งเป็น isolate ที่สามารถสร้างเอนไซม์ไคติเนสได้ดี มาจัดจำแนกด้วยการทดสอบ คุณสมบัติทางจุลชีววิทยาและชีวเคมี พบว่าเป็นแบคทีเรีย Bacillus circulans ได้นำมาเลี้ยงในอาหารเลี้ยงเชื้อเหลว tryptic soy broth ที่มี colloidal chitin 0.3 เปอร์เซ็นต์เป็นองค์ประกอบ โดยเชื้อสามารถสร้างเอนไซม์ไคติเนสได้ในปริมาณสูงสุด เมื่อบ่ม ที่อุณหภูมิ 35 องศาเซลเซียส เป็นเวลา 5 วัน แล้วนำอาหาร เลี้ยงเชื้อเหลวนั้นมาสกัดเอาเอนไซม์ไคติเนส โดยการตกตะกอน ด้วยเกลือแอมโมเนียมซัลเฟต 80 เปอร์เซ็นต์อิ่มตัว แล้วนำตะกอน ที่ได้ไป dialyze ในน้ำกลั่น และทำให้แห้งด้วยการ lyophilyze หลังจากนั้นนำเอนไซม์ที่ได้มาทำให้บริสุทธิ์มากยิ่งขึ้น โดยการนำ มาผ่านคอลัมน์ anion exchange ชนิด DEAE-Sephacel และ นำมาผ่านขบวนการ gel filtration ด้วยการใช้คอลัมน์ Sephadex G-100 ตามลำดับ ในการทดลองนี้สามารถแยกเอนไซม์ ไคติเนสให้บริสุทธิ์ได้จำนวน 1 ชนิด พิสูจน์ได้โดยการทำ อิเลคโตรโฟเรซีสภายใต้สภาวะเสียสภาพ (SDS-PAGE) และพบว่า มีน้ำหนักโมเลกุล 45 กิโลดาลตัน เอนไซม์ไคติเนสนี้ สามารถย่อย สลาย colloidal chitin, purified chitin, glycol chitin, CM-chitin และ 4-methylumbelliferyl-(...)- D,N,N-diacetylchitobioside [4-MU-(GlcNAc)(,2)] ได้ นอกจากนั้นยังพบว่าเมื่อนำเอนไซม์ไคติเนสมาทำอิเลคโตรโฟเรซีส ภายใต้สภาวะไม่เสียสภาพแล้วเททับด้วย 4-MU-(GlcNAc)(,2) พบว่าปรากฎแถบเรืองแสงสีม่วงเกิดขึ้นเมื่อนำมาส่องผ่านด้วยแสง อัลตราไวโอเลต จากนั้นได้นำเอนไซม์ไคติเนสจาก B. circulans No.4.1 มาหาคุณสมบัติอื่นๆ พบว่าเอนไซม์ไคติเนสเกิดปฏิกิริยาได้ดี ที่อุณหภูมิ 40 องศาเซลเซียส ที่ pH 8.0 และมีค่า pI เท่ากับ 5.1 และในการศึกษาครั้งนี้ยังได้นำเอสไซม์ไคติเนสมาหาองค์ ประกอบของกรดอะมิโน รวมทั้งหาลำดับของกรดอะมิโนที่ปลาย N-terminal จำนวน 20 ลำดับ ซึ่งพบว่ามีลำดับกรดอะมิโนดังนี้ alanine (A), proline (P), trytophan (W), asparagine (N), serine (S), lysine (K), glycine (G), asparagine (N), tyrosine (Y), alanine (A), leucine (L), proline (P), tyrosine (Y), tyrosine (Y), arginine (R), glycine (G), alanine (A), tryptophan (W), alanine (A) และ valine (V) ตามลำดับ