~iBacillus lentus~i เป็นแบคทีเรียที่สามารถผลิตฟีนิลอะลานีนดีไฮโดรจิเนสโดยใช้ NAD('+) เป็นโคเอนไซม์ ภาวะที่เหมาะสมในการผลิตฟีนิลอะลานีนดีไฮโดรจิเนสคือการเลี้ยงในอาหารเหลวเปปโทน 1 เปอร์เซ็นต์ pH 7.0 ที่เสริมด้วยแอล-ฟีนิลอะลานีน0.4 เปอร์เซ็นต์ ที่อุณหภูมิ 37 องศาเซลเซียส เป็นเวลา 18 ชั่วโมง การทำเอนไซม์ให้บริสุทธิ์โดยคอลัมน์ดีอีเออีโทโยเพิร์ล คอลัมน์บิวทิลโทโยเพิร์ลและคอลัมน์เซฟาเด็กซ์จี -200 พบว่าเอนไซม์มีแอคติวิตีคงเหลือ 18.4 เปอร์เซ็นต์และมีความบริสุทธิ์ขึ้น 166.3 เท่าเอนไซม์มีน้ำหนักโมเลกุลประมาณ 360,000 ดาลตันโดยวิธีของ Ferguson และประกอบด้วย8 หน่วยย่อยน้ำหนักโมเลกุลเท่ากันคือ 41,000 ดาลตัน เอนไซม์มีความจำเพาะสูงมากต่อแอล-ฟีนิลอะลานีนซึ่งเป็นสับสเตรทในปฏิกิริยา oxidative deamination และฟีนิลไพรูเวทซึ่งเป็นสับสเตรทในปฏิกิริยา reductive amination เอนไซม์มีความจำเพาะต่อ 3-อะเซทิลไพริดีนไดนิวคลีโอไทด์มากกว่า NAD('+) ประมาณ 1.74 เท่า pH ที่เหมาะสมในการเร่งปฏิกิริยา oxidativedeamination และ reductive amination คือ 10.4 และ 8.5 ตามลำดับและอุณหภูมิที่เหมาะสมในการเร่งปฏิกิริยาคือ 50 และ 55 องศาเซลเซียส เอนไซม์มีความเสถียรต่อ pH ในช่วง6.0 ถึง 12.0 และมีความเสถียรต่ออุณหภูมิค่อนข้างสูงโดยไม่สูญเสียแอคติวิตีเมื่อบ่มเอนไซม์ที่ 50 องศาเซลเซียส เป็นเวลา 4 ชั่วโมงและเอนไซม์ยังคงมีเอคติวิตีเหลืออยู่50 เปอร์เซ็นต์เมื่อบ่มที่อุณหภูมิเดียวกันนี้เป็นเวลา 3 วัน เอนไซม์ถูกยับยั้งอย่างสมบูรณ์ได้ด้วยซิลเวอร์ไนเตรทที่ความเข้มข้นสุดท้าย 1 มิลลิโมลาร์ ดี-ฟีนิลอะลานีนดี-เมทไธโอนีน ดี-ลิวซีน ดี-ทริปโตเฟนไฮโดรซินนาเมทและพารา-ไฮดรอกซีฟีนิลอะซิเตตสามารถยับยั้งปฏิกิริยา oxidative deamination เมื่อใช้แอล-ฟีนิลอะลานีนเป็นสับสเตรทเอนไซม์มีค่า ~iK~i(,m) ต่อแอล-ฟีนิลอะลานีน NAD('+) ฟีนิลไพรูเวท แอมโมเนีย และNADH เท่ากับ 0.59, 0.55, 0.18, 300 และ 0.09 มิลลิโมลาร์ ตามลำดับ จากการศึกษาจลนพลศาสตร์ของเอนไซม์ตลอดจนการยับยั้งโดยผลิตภัณฑ์ของปฏิกิริยาแสดงให้เห็นกลไกของปฏิกิริยา reductive amination เป็นแบบ sequential ordered ternary-binary mechanismซึ่งมีลำดับของการจับของสับเตรทคือ NADH จับกับเอนไซม์ก่อนตามด้วย ฟีนิลไพรูเวทและแอมโมเนีย แล้วจึงปล่อยฟีนิลอะลานีนและ NAD('+) ตามลำดับ