ไคทิเนส (EC 3.2.1.14) เป็นเอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาการย่อยสลายไคทิน~iBurkholderia cepacia~i TU09 ที่แยกได้จากดินในประเทศไทย สามารถย่อย (+,a)-และ (+,b) -chitin ได้ 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose มากกว่า 80% ของผลผลิตในวันที่ 1 และ 7 ตามลำดับ นอกจากนี้ยังสามารถย่อย 45% deacetylated chitiosan และcolloidal ได้ดี รองลงมาคือ flake chitin และ crabs shells เมื่อทำการศึกษา SDS-PAGE พบโปรตีนที่มีไคทิเนสแอคติวิตีอย่างน้อย 4 แถบที่มีขนาดต่างๆ คือ 40, 50, 60 และ90 kDa ตามลำดับ สภาวะความเป็นกรด-ด่าง และอุณหภูมิที่เหมาะสมให้ไคทิเนสมีแอคติวิตีสูงสุด คือ 5.0/8.0 และ 37(+,ฐ)C/55(+,ฐ)C ตามลำดับ เมื่อนำโครโมโซมัลดีเอ็นเอมาตัดแบบไม่สมบูรณ์ แล้วทำ shot gun cloning เข้าสู่ ~iE. coli~i JM109 โดยใช้pBluescriptSK เป็นดีเอ็นเอพาหะ พบหนึ่งโคโลนีจาก 7,000 โคโลนี ที่สามารถเกิดวงใสบนอาหารเลี้ยงเชื้อแบบแข็งที่มี colloidal chitin อยู่โดยทรานสฟอร์แมนท์มี pBluescriptSKที่มีชิ้นดีเอ็นเอขนาด 2.8 kb แทรกอยู่ pKKChi60 เมื่อนำมาหาลำดับนิวคลีโอไทด์ พบ openreading frame ขนาด 1689 bp เมื่อนำมาแปลรหัสเป็นกรดอะมิโนได้กรดอะมิโน 564 ตัวซึ่งมีขนาด 60,942 Da โดยกรดอะมิโนที่ได้มีความคล้ายคลึงกับ ChiA ของ ~iSerratia~i~imarcescens~i นอจากนี้ยังทำการศึกษาสมบัติบางประการของ Chi60 เมื่อนำ crudeenzyme มาทำการศึกษาด้วย SDS-PAGE และย้อมสีแอคติวิตีพบแถบโปรตีนที่มีไคทิเนสแอคติวิตีขนาด 60 kDa จากอาหารเลี้ยงเชื้อ และจากเซลล์ที่ได้จากการเลี้ยงทรานสฟอร์แมนท์ที่มีpKKChi60 อยู่ สภาวะที่เหมาะสมที่ Chin60 มีแอคติวิตีมากที่สุดอยู่ระหว่างค่าความเป็นกรด-ด่าง 4.0-6.0 และอุณหภูมิ 50-60(+,ฐ)C ตามลำดับ ส่วนการศึกษาการย่อยไคทินของChi60 พบว่า สามารถย่อย crystalline chitin (powdered chitin, (+,a)-chitincrab shells) พบว่ามีค่าการย่อยสัมพัทธ์เป็น 50% และ 70% ของแอคติวิตีในการย่อยsoluble chitin และ amorphous chitin ตามลำดับ และเมื่อทำการศึกษาผลของการย่อยcolloidal chitin โดย HPLC พบว่า Chi60 สามารถย่อย colloidal chitin ได้ ~iN~i,~iN'~i diacetyl chitobiose เป็นส่วนใหญ่