งานวิจัยนี้ได้ทำการศึกษาบทบาทของโมเลกุลน้ำในโพรงของ เอช ไอ วี-1 โปรติเอสพี อาร์ ด้วยระเบียบวิธีการคำนวณทางเคมีควอนตัม โดยศึกษาแรงกระทำระหว่างโมเลกุลน้ำกับคลัสเตอร์ของกรดอะมิโน เปรียบเทียบกันระหว่างระเบียบวิธีทางเคมีคอมพิวเตอร์หลายวิธีและใช้ข้อมูลโครงสร้างของ เอช ไอ วี-1 พี อาร์ และ ของอะตอมออกซิเจนของน้ำได้จากโปรตีนดาตา แบงค์ งานวิจัยนี้ทำการศึกษาน้ำ 6 โมเลกุล ที่พบอยู่ในโครงสร้างผลึกทางเอกซ์เรย์ของเอช ไอ วี-1 พี อาร์ ดังกล่าว โดยกำหนดให้ตำแหน่งอะตอมออกซิเจนคงที่ และปรับการวางตัวของโมเลกุลน้ำให้อยู่ในตำแหน่งที่พลังงานต่ำที่สุด ในส่วนของเอนไซม์นั้นได้ปรับขนาดของคลัสเตอร์จนกระทั่ง อันตรกริยาระหว่างน้ำกับคลัสเตอร์ของกรดอะมิโนมีค่าคงที่ ซึ่งพบว่า รัศมีของคลัสเตอร์ของกรดอะมิโนที่เหมาะสมมีค่าประมาณ 5.0-5.5 อังสตรอม รอบอะตอมออกซิเจนของน้ำ และมีจำนวนของกรดอะมิโน ประมาณ 4-8 กรดอะมิโน นอกจากนี้ยังพบว่าระเบียบวิธีกลศาสตร์เชิงโมเลกุล ซึ่งรวมไปถึง ระเบียบวิธีผสมระหว่างกลศาสตร์ควอนตัมและกลศาสตร์เชิงโมเลกุล ไม่สามารถอธิบายระบบที่ศึกษาได้ ขณะที่วิธีทางเดนซิตีฟังก์ชันนอล มีความเหมาะสมมากที่สุดนั้นสามารถที่จะอธิบายระบบดังกล่าวได้ ผลการศึกษานี้ได้วิเคราะห์และเปรียบเทียบบทบาทของน้ำทั้งที่มีส่วนในการเร่งปฏิกิริยา และที่ช่วยพยุงโครงสร้างในรูปของอันตรกิริยาระหว่างน้ำและคลัสเตอร์ของกรดอะมิโน ซึ่งค่าพลังงานที่คำนวณได้สำหรับน้ำ W301, W607, W566, W608, W406 และ W426 ดังกล่าวมีค่า - 11.49,- 8.92, - 11.35, - 10.05, - 2.88 และ 8.11 กิโลแครอลีต่อโมล ตามลำดับ สำหรับน้ำW406 นั้น ค่าอันตรกิริยา - 2.88 กิโลแครอลีต่อโมล ชี้ให้เห็นว่าน้ำตัวนี้มีบทบาทในการพยุงโครงสร้างของเอนไซม์ต่างจากน้ำโมเลกุลอื่น กล่าวคือ แทนที่จะทำหน้าที่ตรึงโครงสร้างโปรตีนด้วยพันธะไฮโดรเจน แต่สันนิษฐานว่าน่าจะมีส่วนในการผลักกับเรซิดิวส์ของเอนไซม์เพื่อป้องกันไม่ให้โครงสร้างโปรตีนยุบตัวลง